Kasein – Wikipedia

Familie von Proteinen in Milch gefunden

Kasein (( KAY-gesehenaus dem Lateinischen caseus “Käse”) ist eine Familie verwandter Phosphoproteine ​​(αS1, αS2, β, κ). Diese Proteine ​​werden üblicherweise in Säugetiermilch gefunden, umfassend c. 80% der Proteine ​​in der Kuhmilch und zwischen 20% und 45% der Proteine ​​in der Muttermilch.^[1]Schaf- und Büffelmilch haben einen höheren Kaseingehalt als andere Milchsorten, wobei Muttermilch einen besonders niedrigen Kaseingehalt aufweist.^[2]

Kasein hat eine Vielzahl von Verwendungsmöglichkeiten, von einem Hauptbestandteil des Käses bis hin zur Verwendung als Lebensmittelzusatzstoff.^[3] Die häufigste Form von Kasein ist Natriumcaseinat.^[4] In Milch wird Kasein einer Phasentrennung unterzogen, um kolloidal zu bilden Kaseinmizellen, eine Art von sekretiertem biomolekularem Kondensat.^[5]

Als Nahrungsquelle liefert Kasein Aminosäuren, Kohlenhydrate und zwei wesentliche Elemente, Kalzium und Phosphor.^[6]

Komposition[edit]

Casein enthält eine hohe Anzahl von Prolinaminosäuren, die die Bildung gemeinsamer sekundärer Strukturmotive von Proteinen behindern. Es gibt auch keine Disulfidbrücken. Infolgedessen hat es eine relativ geringe Tertiärstruktur. Es ist relativ hydrophob und daher in Wasser schwer löslich. Es wird in Milch als Suspension von Partikeln gefunden, die als Caseinmizellen bezeichnet werden und nur eine begrenzte Ähnlichkeit mit Mizellen vom Tensidtyp aufweisen, da sich die hydrophilen Teile an der Oberfläche befinden und kugelförmig sind. Im scharfen Gegensatz zu Tensidmizellen ist das Innere einer Caseinmizelle jedoch stark hydratisiert. Die Kaseine in den Mizellen werden durch Calciumionen und hydrophobe Wechselwirkungen zusammengehalten. Jedes von mehreren molekularen Modellen könnte die spezielle Konformation von Casein in den Mizellen erklären.^[7] Einer von ihnen schlägt vor, dass der Mizellenkern von mehreren Submizellen gebildet wird, wobei die Peripherie aus Mikrovellositäten von κ-Casein besteht.^[8][9] Ein anderes Modell legt nahe, dass der Kern durch mit Kasein verknüpfte Fibrillen gebildet wird.^[10] Endlich das neueste Modell^[11] schlägt eine doppelte Verbindung zwischen den Kaseinen vor, damit eine Gelierung stattfinden kann. Alle drei Modelle betrachten Mizellen als kolloidale Partikel, die von Caseinaggregaten gebildet werden, die in lösliche κ-Caseinmoleküle eingewickelt sind.

Der isoelektrische Punkt von Kasein beträgt 4,6. Da der pH-Wert der Milch 6,6 beträgt, ist Kasein in der Milch negativ geladen. Das gereinigte Protein ist wasserunlöslich. Während es auch in neutralen Salzlösungen unlöslich ist, ist es in verdünnten Alkalien und in Salzlösungen wie wässrigem Natriumoxalat und Natriumacetat leicht dispergierbar.

Das Enzym Trypsin kann ein phosphathaltiges Pepton hydrolysieren. Es wird verwendet, um eine Art organischen Klebstoff zu bilden.^[12]

Farbe[edit]

Kaseinpräparation in einem alten Ätzvorgang in Müllheim

Kaseinfarbe ist ein schnell trocknendes, wasserlösliches Medium, das von Künstlern verwendet wird. Kaseinfarbe wird seit dem alten Ägypten als Temperafarbe verwendet und wurde von kommerziellen Illustratoren bis in die späten 1960er Jahre als Material der Wahl verwendet, als Kasein mit dem Aufkommen der Acrylfarbe weniger populär wurde.^[13][14] Es wird immer noch häufig von Szenenmalern verwendet, obwohl Acryl auch auf diesem Gebiet Einzug gehalten hat.^[15]

Kleben[edit]

Klebstoffe auf Kaseinbasis, formuliert aus Kasein, Wasser, Kalkhydrat und Natriumhydroxid, waren bereits in der Havilland für die Holzbearbeitung, einschließlich für Flugzeuge, beliebt Albatros Verkehrsflugzeug.^[16][17] Kaseinkleber wird aufgrund seiner Öldurchlässigkeit auch bei der Herstellung von Transformatoren (insbesondere Transformatorplatten) verwendet.^[18] Klebstoffe auf Kaseinbasis werden zwar weitgehend durch Kunstharze ersetzt, können jedoch in bestimmten Nischenanwendungen wie dem Laminieren feuerfester Türen und dem Etikettieren von Flaschen eingesetzt werden.^{[16][19][20][21]} Der beliebte Elmer’s School Glue wurde ursprünglich aus Kasein hergestellt, da er ungiftig war und sich aus der Kleidung auswaschen ließ.

Essen[edit]

Einige Lebensmittel, Cremes und Toppings enthalten eine Vielzahl von Kaseinaten. Natriumkaseinat wirkt als größerer Lebensmittelzusatzstoff zur Stabilisierung verarbeiteter Lebensmittel. Unternehmen könnten sich jedoch für die Verwendung von Kalziumkaseinat entscheiden, um den Kalziumgehalt zu erhöhen und den Natriumgehalt in ihren Produkten zu senken.^[22]

Kasein wird hauptsächlich für Pulver verwendet, die eine schnelle Dispergierung in Wasser erfordern, von Kaffeecremern bis hin zu Instantcremesuppen. Mead Johnson führte Anfang der 1920er Jahre ein Produkt namens Casec ein, um Magen-Darm-Störungen und Verdauungsprobleme bei Säuglingen zu lindern, die zu dieser Zeit eine häufige Todesursache bei Kindern waren. Es wird angenommen, dass Capsaicin, der aktive (scharfe) Bestandteil von Paprika, Jalapeños, Habaneros und anderen Chilischoten, neutralisiert wird.^{[24][failed verification]}

Käse machen[edit]

Käse besteht aus Proteinen und Fett aus Milch, normalerweise der Milch von Kühen, Büffeln, Ziegen oder Schafen. Es wird durch Koagulation erzeugt, die durch Destabilisierung der Caseinmizelle verursacht wird, wodurch die Prozesse der Fraktionierung und selektiven Konzentration beginnen.^[2] Typischerweise wird die Milch angesäuert und dann durch Zugabe von Lab koaguliert, das ein proteolytisches Enzym enthält, das als Rennin bekannt ist; traditionell aus dem Magen von Kälbern gewonnen, aber derzeit häufiger aus gentechnisch veränderten Mikroorganismen hergestellt. Die Feststoffe werden dann abgetrennt und in die endgültige Form gepresst.^[25]

Im Gegensatz zu vielen Proteinen wird Kasein nicht durch Hitze koaguliert. Während des Gerinnungsprozesses wirken Milchgerinnungsproteasen auf den löslichen Teil der Kaseine, κ-Kasein, und erzeugen so einen instabilen Mizellenzustand, der zur Gerinnselbildung führt. Bei Koagulation mit Chymosin wird Kasein manchmal genannt Paracasein. Chymosin (EC 3.4.23.4) ist eine Aspartatprotease, die spezifisch die Peptidbindung in Phe105-Met106 von κ-Casein hydrolysiert und als die effizienteste Protease für die Käseindustrie angesehen wird (Rao et al., 1998). Die britische Terminologie verwendet andererseits den Begriff Caseinogen für das nicht koagulierte Protein und Casein für das koagulierte Protein. Da es in Milch vorhanden ist, ist es ein Kalziumsalz.

Proteinergänzungen[edit]

Eine attraktive Eigenschaft des Kaseinmoleküls ist seine Fähigkeit, ein Gel oder Gerinnsel im Magen zu bilden, was es bei der Nährstoffversorgung sehr effizient macht. Das Gerinnsel kann eine anhaltende langsame Freisetzung von Aminosäuren in den Blutkreislauf bewirken, die manchmal mehrere Stunden anhält.^[26] Oft ist Kasein als erhältlich hydrolysiertes Kaseinwobei es durch eine Protease wie Trypsin hydrolysiert wird. Es wird festgestellt, dass hydrolysierte Formen bitter schmecken, und solche Ergänzungen werden von Säuglingen und Labortieren häufig zugunsten von intaktem Kasein abgelehnt.^[27]

Kunststoffe und Fasern[edit]

Weiße Galalith-Knöpfe der australischen Royal Airforce vor 1953

Einige der frühesten Kunststoffe basierten auf Kasein. Insbesondere Galalith war bekannt für die Verwendung in Knöpfen. Faser kann aus extrudiertem Kasein hergestellt werden. Lanital, ein Stoff aus Kaseinfasern (in den USA als Aralac bekannt), war in den 1930er Jahren in Italien besonders beliebt. Jüngste Innovationen wie Qmilch bieten eine verfeinerte Verwendung der Faser für moderne Stoffe.

Medizinische und zahnmedizinische Anwendungen[edit]

Von Kasein abgeleitete Verbindungen werden in Zahn-Remineralisierungsprodukten verwendet, um amorphes Calciumphosphat (ACP) zu stabilisieren und das ACP auf Zahnoberflächen freizusetzen, wo es die Remineralisierung erleichtern kann.^[28][29][30]

Kasein- und Glutenausschlussdiäten werden manchmal in der Alternativmedizin für Kinder mit Autismus verwendet; jedoch ab 2015^[update] Der Nachweis, dass solche Diäten Auswirkungen auf das Verhalten oder die kognitiven und sozialen Funktionen autistischer Kinder haben, war begrenzt und schwach.^[31][32]

Nanotechnologische Anwendungen[edit]

Caseinproteine ​​können aufgrund ihrer leicht verfügbaren Quelle (Milch) und ihrer Neigung zur Selbstorganisation zu Amyloidfibrillen als Nanomaterialien verwendet werden.^[33]

Mögliche gesundheitliche Probleme und nachteilige Auswirkungen[edit]

A1 / A2 Beta-Kaseine in Milch[edit]

A1 und A2 Beta-Casein sind genetische Varianten des Beta-Casein-Milchproteins, die sich um eine Aminosäure unterscheiden. Ein Prolin tritt an Position 67 in der Kette der Aminosäuren auf, aus denen das A2-Beta-Casein besteht, während an A1-Beta-Casein an dieser Position ein Histidin auftritt.^[34][35] Aufgrund der Art und Weise, wie Beta-Casein mit Enzymen im Verdauungssystem interagiert, werden A1 und A2 von Verdauungsenzymen unterschiedlich verarbeitet, und ein Sieben-Amino-Peptid, Beta-Casomorphin-7 (BCM-7), kann durch Verdauung freigesetzt werden von A1-beta-Casein.^[34]

Der A1-Beta-Casein-Typ ist der häufigste Typ in Kuhmilch in Europa (außer Frankreich), den USA, Australien und Neuseeland.^[36]

Das Interesse an der Unterscheidung zwischen A1- und A2-Beta-Casein-Proteinen begann Anfang der neunziger Jahre durch epidemiologische Untersuchungen und Tierstudien, die ursprünglich von Wissenschaftlern in Neuseeland durchgeführt wurden und Korrelationen zwischen der Prävalenz von Milch mit A1-Beta-Casein-Proteinen und verschiedenen chronischen Krankheiten fanden.^[34] Die Forschung weckte das Interesse an den Medien, unter anderem in der wissenschaftlichen Gemeinschaft, und an Unternehmern.^[34] Ein Unternehmen, A2 Corporation, wurde Anfang der 2000er Jahre in Neuseeland gegründet, um den Test zu vermarkten und “A2 Milk” als Premiummilch zu vermarkten, die aufgrund des Mangels an Peptiden aus A1 gesünder ist.^[34] A2 Milk beantragte sogar bei der neuseeländischen Regulierungsbehörde Food Standards Australia, eine Gesundheitswarnung für normale Milch zu verlangen.^[34]

Als Reaktion auf das öffentliche Interesse, die Vermarktung von A2-Milch und die veröffentlichten wissenschaftlichen Erkenntnisse überprüfte die Europäische Behörde für Lebensmittelsicherheit (EFSA) die wissenschaftliche Literatur und veröffentlichte 2009 eine Überprüfung, in der kein erkennbarer Zusammenhang zwischen chronischen Krankheiten und Trinkmilch festgestellt wurde A1 Protein.^[36] Eine im Jahr 2005 veröffentlichte unabhängige Überprüfung ergab auch keinen erkennbaren Unterschied zwischen dem Trinken von A1- oder A2-Milch hinsichtlich des Risikos, an chronischen Krankheiten zu erkranken.^[34]

Kaseinallergie[edit]

Ein kleiner Teil der Bevölkerung ist allergisch gegen Kasein.^[37] Eine Kasein-Intoleranz, auch als “Milchprotein-Intoleranz” bekannt, tritt auf, wenn der Körper die Proteine ​​des Kaseins nicht abbauen kann.^[38] Die Prävalenz von Kaseinallergien oder -unverträglichkeiten liegt zwischen 0,25 und 4,9% der Kleinkinder.^[39] Zahlen für ältere Kinder oder Erwachsene sind nicht bekannt. Ein signifikanter Teil derjenigen im Autismus-Spektrum hat eine Unverträglichkeit oder Allergie gegen Kaseinprotein im Erwachsenenalter. Dies kann von Ärzten und Diätassistenten verwendet werden, um Autismus bei Personen zu erkennen, die möglicherweise keine traditionellen autistischen Merkmale aufweisen.^[40] Eine als kaseinfrei, glutenfrei (CFGF) bekannte Diät wird von diesen Personen üblicherweise praktiziert, nachdem sie ihre Unverträglichkeit oder Allergie entdeckt haben.

Es wurde gezeigt, dass wärmebehandeltes Kasein allergischer und schwerer verdaulich ist, wenn es an Säuglinge verfüttert wird.^[41] Minimal verarbeitete Säuglingsnahrung kann anstelle traditioneller Formeln sowie alternativer Formeln verwendet werden, wenn das Stillen nicht verfügbar ist. Es wurde normalerweise nicht gezeigt, dass Muttermilch eine allergische Reaktion hervorruft, sie sollte jedoch jedes Mal mit Vorsicht an einen Säugling verabreicht werden, wenn eine unerwünschte Reaktion auf etwas erfolgt, das der stillende Elternteil mit Kasein konsumiert hat. Es hat sich gezeigt, dass eine kaseinfreie Ernährung die Ergebnisse von Säuglingen verbessert, die gestillt werden, während sie allergisch oder unverträglich gegen Milchprotein sind.^[42]Menschliche Muttermilch hat sich als die beste Nahrung für ein Kind erwiesen und sollte zuerst probiert werden, sofern verfügbar.^[43]

Es wurde gezeigt, dass die Ergänzung des Proteaseenzyms Personen mit Casein-Intoleranz hilft, das Protein mit minimalen Nebenwirkungen zu verdauen.^[44]

Siehe auch[edit]

Verweise[edit]

Weiterführende Literatur[edit]

Externe Links[edit]