Pankreaslipase-Familie – Wikipedia

Triglyceridlipasen (EG 3.1.1.3) sind eine Familie von lipolytischen Enzymen, die Esterbindungen von Triglyceriden hydrolysieren.^[1] Lipasen sind in Tieren, Pflanzen und Prokaryoten weit verbreitet.

Mindestens drei gewebespezifische Isozyme existieren bei höheren Wirbeltieren, Pankreas, Leber und Magen / Lingual. Diese Lipasen sind eng miteinander und mit der Lipoproteinlipase (EC) verwandt 3.1.1.34), das Triglyceride von Chylomikronen und Lipoproteinen mit sehr geringer Dichte (VLDL) hydrolysiert.^[2]

Die am besten konservierte Region in all diesen Proteinen ist auf einem Serinrest zentriert, der gezeigt wurde^[3] mit einem Histidin- und einem Asparaginsäurerest an einem Ladungsrelaissystem teilzunehmen. Eine solche Region ist auch in Lipasen prokaryotischen Ursprungs und in Lecithin-Cholesterin-Acyltransferase (EC) vorhanden 2.3.1.43) (LCAT),^[4] welches den Fettsäuretransfer zwischen Phosphatidylcholin und Cholesterin katalysiert.

Menschliche Pankreaslipase[edit]

Pankreaslipase, auch bekannt als Pankreas-Triacylglycerin-Lipase oder Steapsinist ein Enzym, das aus der Bauchspeicheldrüse ausgeschieden wird. Als primäres Lipaseenzym, das Nahrungsfettmoleküle im menschlichen Verdauungssystem hydrolysiert (abbaut), ist es eines der wichtigsten Verdauungsenzyme, das Triglyceridsubstrate wie z 1 in aufgenommenen Ölen zu Monoglyceriden gefunden 3 und freie Fettsäuren 2a und 2b.^[5]

Hydrolyse eines Triglycerids 1

Aus der Leber abgesonderte und in der Gallenblase gespeicherte Gallensalze werden in den Zwölffingerdarm freigesetzt, wo sie große Fetttröpfchen überziehen und zu kleineren Tröpfchen emulgieren, wodurch die Gesamtoberfläche des Fettes vergrößert wird, wodurch die Lipase das Fett effektiver aufbrechen kann. Die resultierenden Monomere (2 freie Fettsäuren und ein 2-Monoacylglycerin) werden dann per Peristaltik entlang des Dünndarms bewegt, um von einem speziellen Gefäß, das als Lakteal bezeichnet wird, in das Lymphsystem aufgenommen zu werden.

Im Gegensatz zu einigen Pankreasenzymen, die durch proteolytische Spaltung aktiviert werden (z. B. Trypsinogen), wird die Pankreaslipase in ihrer endgültigen Form sekretiert. Es wird jedoch nur in Gegenwart von Colipase im Zwölffingerdarm wirksam.

Beim Menschen wird die Pankreaslipase von der kodiert PNLIP Gen.^[6][7]

Menschliche Proteine, die diese Domäne enthalten[edit]

Diagnostische Bedeutung[edit]

Pankreaslipase wird über das Kanalsystem der Bauchspeicheldrüse in den Zwölffingerdarm ausgeschieden. Seine Konzentration im Serum ist normalerweise sehr niedrig. Unter extremen Störungen der Pankreasfunktion, wie Pankreatitis oder Pankreasadenokarzinom, kann die Bauchspeicheldrüse beginnen, Pankreasenzyme einschließlich Pankreaslipase in das Serum zu autolysieren und freizusetzen. Somit kann durch Messung der Serumkonzentration der Pankreaslipase eine akute Pankreatitis diagnostiziert werden.^[8]

Inhibitoren[edit]

Lipasehemmer wie Orlistat können zur Behandlung von Fettleibigkeit eingesetzt werden.^[9]

Es wurde gefunden, dass ein durch Phagendisplay ausgewähltes Peptid die Pankreaslipase hemmt.^[10]

Siehe auch[edit]

• Orlistat (ein Pankreaslipasehemmer, der als Medikament gegen Fettleibigkeit vermarktet wird)

Verweise[edit]

Weiterführende Literatur[edit]

• Roussel A, Yang Y, Ferrato F, Verger R, Cambillau C, Lowe M (November 1998). Struktur und Aktivität von Ratten-Pankreaslipase-verwandtem Protein 2. J. Biol. Chem. 273 (48): 32121–8. doi:10.1074 / jbc.273.48.32121. PMID 9822688.
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