Vitellogenin – Wikipedia

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Vitellogenin ((VTG oder weniger bekannt als VG) (aus dem Lateinischen Vitellus, Eigelb und genero(Ich produziere) ist ein Vorläufer von Eigelb, der Protein und etwas Lipid von der Leber durch das Blut zu den wachsenden Eizellen transportiert, wo es Teil des Eigelbs wird. Normalerweise kommt es nur im Blut oder in der Hämolymphe von Frauen vor und kann daher als Biomarker bei Wirbeltieren verwendet werden, die Östrogenen aus der Umwelt ausgesetzt sind, die sowohl bei Männern als auch bei Frauen erhöhte Spiegel stimulieren.[1] “Vitellogenin” ist ein Synonym für das Gen und das exprimierte Protein. Das Proteinprodukt wird als Glykolipoprotein klassifiziert, das die Eigenschaften eines Zuckers, Fettes und Proteins aufweist. Es gehört zu einer Familie mehrerer Lipidtransportproteine.

Vitellogenin ist eine Eigelbvorstufe, die bei Frauen fast aller oviparen Arten vorkommt, einschließlich Fischen, Amphibien, Reptilien, Vögeln, den meisten Wirbellosen und Monotremen.[2] Vitellogenin ist der Vorläufer der Lipoproteine ​​und Phosphoproteine, die den größten Teil des Proteingehalts von Eigelb ausmachen. In Gegenwart von östrogenen endokrin wirkenden Chemikalien (EDCs) können männliche Fische das Vg-Gen dosisabhängig exprimieren. Die Vg-Genexpression in männlichen Fischen kann als molekularer Marker für die Exposition gegenüber östrogenen EDCs verwendet werden.[3]

Funktion[edit]

Vitellogenin liefert das wichtigste Eigelbprotein, das während der frühen Entwicklung von eierlegenden (oviparen) Wirbeltieren und Wirbellosen eine Nährstoffquelle darstellt. Obwohl Vitellogenin auch etwas Lipid zur Ablagerung im Eigelb trägt, erfolgt der primäre Mechanismus zur Ablagerung von Eigelblipid stattdessen über VLDLs, zumindest bei Vögeln und Reptilien.[4] Vitellogenin-Vorläufer sind Multidomänen-Apolipoproteine ​​(Proteine, die an Lipide binden, um Lipoproteine ​​zu bilden), die in verschiedene Eigelbproteine ​​gespalten werden. Es gibt verschiedene Vitellogenin-Proteine, die aus variablen Kombinationen von Dotterproteinkomponenten bestehen. Die Spaltstellen bleiben jedoch erhalten.[citation needed]

Komponenten[edit]

Bei Wirbeltieren besteht ein vollständiges Vitellogenin aus:

  • ein N-terminales Signalpeptid für den Export,
  • und vier Regionen, die in Eigelbproteine ​​gespalten werden können, sind:

N-terminale Lipidtransportdomäne[edit]

Diese spezielle Domäne stellt eine konservierte Region dar, die in mehreren Lipidtransportproteinen gefunden wird, einschließlich Vitellogenin, mikrosomalem Triglyceridtransferprotein und Apolipoprotein B-100.[7]

Vesikelhandel[edit]

Diese spezielle Domäne, die Vitellogenin-Lipidtransportdomäne, befindet sich auch im mikrosomalen Triglyceridtransferprotein (MTTP) und in Apolipoprotein B. Sie unterstützt den Zellhandel und den Export von Fracht.[citation needed]

Mikrosomales Triglyceridtransferprotein (MTTP)[edit]

Das mikrosomale Triglyceridtransferprotein (MTTP) ist ein Lipidtransferprotein des endoplasmatischen Retikulums, das an der Biosynthese und Lipidbeladung von Apolipoprotein B beteiligt ist. MTTP ist auch am späten Stadium des CD1d-Handels im lysosomalen Kompartiment beteiligt, wobei CD1d das MHC I-ähnliche Lipidantigen ist präsentierendes Molekül.[8]

Apolipoprotein B.[edit]

Apolipoprotein B kann in zwei Formen vorliegen: B-100 und B-48. Apolipoprotein B-100 ist auf mehreren Lipoproteinen vorhanden, einschließlich Lipoproteinen sehr niedriger Dichte (VLDL), Lipoproteinen mittlerer Dichte (IDL) und Lipoproteinen niedriger Dichte (LDL), und kann VLDL-Partikel in der Leber zusammensetzen.[9] Apolipoprotein B-100 wurde mit der Entwicklung von Atherosklerose in Verbindung gebracht.

Menschliche Proteine, die diese Domäne enthalten[edit]

APOB (siehe native LDL-ApoB-Struktur bei 37 ° C. auf Youtube)[10];; MTTP;

Honigbienen[edit]

Honigbienen lagern Vitellogeninmoleküle in Fettkörpern in Bauch und Kopf ab. Die Fettkörper wirken offenbar als Vorratsbehälter für Lebensmittel. Das Glykolipoprotein Vitellogenin hat zusätzliche Funktionen, da es als Antioxidans zur Verlängerung der Lebensdauer von Bienenköniginnen und Futtersuchern sowie als Hormon wirkt, das das zukünftige Futtersuchverhalten beeinflusst.[11]

Die Gesundheit einer Honigbienenkolonie hängt von den Vitellogeninreserven der Ammenbienen ab – den Häckslern mit niedrigem Vitellogeninspiegel. Als entbehrliche Arbeiter erhalten die Häcksler gerade genug Eiweiß, um ihre riskante Aufgabe, Nektar und Pollen zu sammeln, zu erfüllen. Der Vitellogeninspiegel ist im Neststadium wichtig und beeinflusst somit die Arbeitsteilung der Honigbienenarbeiter.[citation needed]

Der Vitellogenin-Titer einer Ammenbiene, der sich in den ersten vier Tagen nach dem Auflaufen entwickelt hat, beeinflusst das spätere Alter, in dem sie mit der Nahrungssuche beginnt, und ob sie bevorzugt Nektar oder Pollen sucht. Wenn junge Arbeitnehmer in ihren ersten Lebenstagen wenig zu essen haben, beginnen sie in der Regel früh und bevorzugt nach Nektar zu suchen. Wenn sie mäßig gefüttert werden, suchen sie im normalen Alter bevorzugt nach Nektar. Wenn sie unmittelbar nach dem Auflaufen reichlich gefüttert werden, ist ihr Vitellogenin-Titer hoch und sie beginnen später im Leben mit der Nahrungssuche, wobei sie vorzugsweise Pollen sammeln. Pollen ist die einzige verfügbare Proteinquelle für Honigbienen.[citation needed]

Juvenile Hormon-Rückkopplungsschleife[edit]

Für die Mehrzahl der untersuchten Insektenarten wurde dokumentiert, dass Juvenilhormon die Transkription der Vitellogenin-Gene und damit die Kontrolle der Vitellogenin-Produktion stimuliert (vgl. Engelmann, 1983; Wyatt und Davey, 1996).[12][13]

Die Vitellogenin-Expression ist Teil einer regulatorischen Rückkopplungsschleife, die es Vitellogenin und Juvenilhormon ermöglicht, sich gegenseitig zu unterdrücken. Vitellogenin und Juvenilhormon wirken wahrscheinlich antagonistisch in der Honigbiene, um die Entwicklung und das Verhalten der Honigbienen zu regulieren. Die Unterdrückung des einen führt zu hohen Titern des anderen.[14]

Es ist wahrscheinlich, dass das Gleichgewicht zwischen Vitellogenin- und Juvenilhormonspiegeln auch am Schwarmverhalten beteiligt ist.[15]

Der Juvenilhormonspiegel sinkt in Honigbienenvölkern vor dem Schwärmen, und es wird erwartet, dass der Vitellogeninspiegel daher ansteigt. Man kann vermuten, dass schwärmende Bienen so viel Vitellogenin wie möglich mitnehmen möchten, um ihre Lebensdauer zu verlängern und schnell ein neues Nest bauen zu können.[citation needed]

Evolution[edit]

Wirbeltiere begannen mit einer einzigen Kopie des Vitellogenin-Gens, und die Abstammungslinien von Vögeln, Säugetieren und Amphilen erlebten jeweils Duplikationen, die zu den modernen Genen führten. Mit Ausnahme von Monotremen haben Säugetiere alle ihre Vitellogenin-Gene in Pseudogene umgewandelt, obwohl die für Vogel VIT1-VIT2-VIT3 syntenische Region immer noch gefunden und ausgerichtet werden kann.[16]

Siehe auch[edit]

Verweise[edit]

  1. ^ “Definition von VITELLOGENIN”.
  2. ^ Robinson, Richard (18. März 2008). “Bei Säugetieren gingen Eigelbverlust und Milchgewinn Hand in Hand”. PLOS Biologie. 6 (3): e77. doi:10.1371 / journal.pbio.0060077. PMC 2267822. PMID 20076706.
  3. ^ Tran, Thi Kim Anh; Yu, Richard Man Kit; Islam, Rafiquel; Nguyen, Thi Hong Tham; Bui, Thi Lien Ha; Kong, Richard Yuen Chong; O’Connor, Wayne A.; Leusch, Frederic DL; Andrew-Priestley, Megan; MacFarlane, Geoff R. (Mai 2019). “Der Nutzen von Vitellogenin als Biomarker für östrogene endokrin wirkende Chemikalien bei Weichtieren”. Umweltverschmutzung. 248: 1067–1078. doi:10.1016 / j.envpol.2019.02.056. PMID 31091639.
  4. ^ Preis, ER (2017). “Die Physiologie der Lipidspeicherung und Verwendung in Reptilien”. Biologische Bewertungen. 92 (3): 1406–1426. doi:10.1111 / brv.12288. PMID 27348513. S2CID 7570705.
  5. ^ Finn, Roderick Nigel (1. Juni 2007). “Eigelbkomplexe von Wirbeltieren und die funktionellen Implikationen von Phosvitinen und anderen Subdomänen in Vitellogeninen1”. Biologie der Reproduktion. 76 (6): 926–35. doi:10.1095 / biolreprod.106.059766. PMID 17314313.
  6. ^ Thompson, James R.; Banaszak, Leonard J. (Juli 2002). “Lipid-Protein-Wechselwirkungen in Lipovitellin”. Biochemie. 41 (30): 9398–409. doi:10.1021 / bi025674w. PMID 12135361.
  7. ^ Anderson TA, GD Levitt, LJ Banaszak (Juli 1998). “Die strukturelle Basis von Lipidwechselwirkungen in Lipovitellin, einem löslichen Lipoprotein”. Struktur. 6 (7): 895–909. doi:10.1016 / S0969-2126 (98) 00091-4. PMID 9687371.
  8. ^ Sagiv, Yuval; Bai, Li; Wei, Datsen G.; Agami, Reuven; Savage, Paul B.; Teyton, Luc; Bendelac, Albert (16. April 2007). “Ein distaler Effekt eines Mangels an mikrosomalem Triglyceridtransferprotein auf das lysosomale Recycling von CD1d”. Das Journal of Experimental Medicine. 204 (4): 921–8. doi:10.1084 / jem.20061568. PMC 2118556. PMID 17403933.
  9. ^ Olofsson SO, Borèn J (November 2005). “Apolipoprotein B: ein klinisch wichtiges Apolipoprotein, das atherogene Lipoproteine ​​zusammensetzt und die Entwicklung von Atherosklerose fördert”. Zeitschrift für Innere Medizin. 258 (5): 395–410. doi:10.1111 / j.1365-2796.2005.01556.x. PMID 16238675. S2CID 19885776.
  10. ^ Kumar V., Butcher SJ, Öörni K., Engelhardt P., Heikkonen J. et al. (2011) Dreidimensionale KryoEM-Rekonstruktion nativer LDL-Partikel mit einer Auflösung von 16 Å bei physiologischer Körpertemperatur. [1]
  11. ^ Oliver, Randy (August 2007). “Fat Bees Part 1”. American Bee Journal.[verification needed]
  12. ^ Engelmann F (1983). “Vitellogenese durch Juvenilhormon gesteuert”. In Downer RG, Laufer H (Hrsg.). Endokrinologie von Insekten. New York: Alan R. Liss. S. 259–270.
  13. ^ Wyatt GR, Davey KG (1996). “Zelluläre und molekulare Wirkungen von Juvenilhormon. II. Rolle von Juvenilhormon bei erwachsenen Insekten”. Zelluläre und molekulare Wirkungen des Juvenilhormons. II. Die Rolle von Jugendhormonen bei erwachsenen Insekten. Fortschritte in der Insektenphysiologie. 26. S. 1–155. doi:10.1016 / S0065-2806 (08) 60030-2. ISBN 9780120242269.
  14. ^ Hrassnigg, Norbert; Crailsheim, Karl (2005). “Unterschiede in der Drohnen- und Arbeiterphysiologie bei Honigbienen (Apis mellifera) “ (PDF). Apidologie. 36 (2): 255–277. doi:10.1051 / Apido: 2005015.
  15. ^ Zeng, Zhijiang; Huang, Zachary Y.; Qin, Yuchuan; Pang, Huizhong (1. April 2005). “Hämolymph Juvenile Hormone Titer in Arbeiterhonigbienen unter normalen und vorerwärmenden Bedingungen”. Zeitschrift für wirtschaftliche Entomologie. 98 (2): 274–278. doi:10.1603 / 0022-0493-98.2.274. PMID 15889713. S2CID 198130721.
  16. ^ Brawand, David; Wahli, Walter; Kaessmann, Henrik; Phillippe, Hervé (18. März 2008). “Verlust von Eigelbgenen bei Säugetieren und Ursprung von Laktation und Plazentation”. PLOS Biologie. 6 (3): e63. doi:10.1371 / journal.pbio.0060063. PMC 2267819. PMID 18351802.

Chordata Zoologie.

Weiterführende Literatur[edit]

Externe Links[edit]