ヒスチジン – ウィウィキペディア

構造式
の構造 l -histidin、天然に存在するエナンチオマー
全般的
名前	ヒスチジン
他の名前	2-amino-3-（1 h -imidazole-4-ill）酸を提案します イミダゾララニン 略語：
マッシュフォーミュラ	c 6 h 9 n 3 o 2
簡単な説明	無色の結晶 [初め]
外部識別子/データベース
薬
ATCコード	after-content-x4 V06 de00
特性
モル質量	155.16 g・mol -1
総状態	祭り
密度	1,449 g・cm -3 [2]
融点	287°C （分解） [初め]
p k s -価値
溶解度	水中で悪い（38.2 g・l -1 20°Cで） [4]
安全についての案内
毒性データ	5110 mg・kg -1 （Ld 50 、ギア、どこでも） [4]
可能な限り一般的に、SIユニットが使用されます。特に明記しない限り、提供されたデータは標準条件に適用されます。

ヒスチジン 、省略 彼の また h 、自然です l – 条件付きで不可欠なものを形成し、 ^[5] タンパク質形成のα-アミノ酸は、スヴェン・グスタフ・ヘディンとアルブレヒト・コッセルによって互いに独立して1896年に発見されました。 ^[6]

アミノ酸アルギニンとリジンとともに、ヒスチジンは塩基性アミノ酸の1つであり、6つのC原子のためにヘキソン塩基とも呼ばれます。塩基性アミノ酸には、義務的なα-アミニン基に加えて別の基本グループがあります。ヒスチリンでは、ヘテロサイクリックアミンイミダゾールの環が基本群であり、同時にヒスチジンの芳香族性も必要です。ヒスチジンは、フェニルアラニン、チロシン、トリプトファンだけでなく、芳香族アミノ酸の1つでもあります。 ^[7]

ヒスチリンにはステレオセンターがあるため、2つのキラルなエナンチオマーがあります。 l -form [同義語：（ s ） – ヒスチジン]は、本質的にタンパク質成分として発生します。

この記事では、生理学だけに関する情報が懸念されます l – ヒスチジン。このテキストで、また追加のない科学文献の場合 ヒスチジン 常に言及されています l -histidinは意味しました。ラセミ DL -histidin [同義語：（ Rs ） – ヒスチジン]およびエナンチオメレンレイン d -histidin [同義語：（ r ） – ヒスチジン]は合成的にアクセスしやすく、実用的な重要性はほとんどありません。

のラセミゼーション l – アミノ酸は、アミノ酸の啓発に使用できます – 化石骨物質の年齢測定。 ^[8]

Imin-ainam-timeomere von l -histidin

ヒスチジンのイミダゾール環は、より正確にはイミンエンアミン車にさらされます。

この再編成は可逆的であり、両方の互変異性体がバランスをとっています。これにより、リングの窒素原子の1つで他の窒素原子に他の窒素原子に切り替えることができます。同時に、2つの窒素原子の間の二重結合がリングに移動しています。

7.59の等電点 ^[9] ヒスチジンは、生理学的環境に中性アミノ酸を作ります。あなたのファンデルワールス容積は118、疎水性度-3.2です。ヒスチジンは、適切なジアゾ成分を備えたオレンジ色のアゾ染料を形成し、この方法でポーリー反応を証明するために使用できます。 ^[十]

l – ヒスチジンは若い植物組織で発生します（gr。ἱστός：組織）ので、名前も導き出されます。 l – ヒスチジンは、ヘモグロビンの血液緩衝剤として重要なタスクを果たします（機能も参照）。

l – ヒスチジンはタンパク質に富む食品に含まれています。次の例は、組織化含有量の概要を提供し、100 gの食物を参照します。さらに、ヒスチジンの割合は全体的なタンパク質に与えられています。 ^[11]

これらの食品はすべて、実質的に排他的に化学的に結合されています l – タンパク質成分としてのヒスチジンですが、自由ではありません l -histidin。

また、いくつかの薬物とビタミンのサプリメントの一部です。

代謝において l -histidineホスリボシル——チョスホスリン酸（PRPP）およびATPのヒスチジンは、いくつかの中間産物を介して8つの酵素によって触媒される11の反応のシーケンスにあります。イミダゾルグリセリンリン酸、合成。

l – ヒスチジンは、ヒスタミンとカルノシンの生合成の前身です。

構造式を含む解体については、セクションWebリンクを参照してください

l -histidinは、生物原性アミンヒスタミンに脱炭酸化できます。

（酵素ヒスチダーゼを介した）デサミネーションは、ウロカン酸につながります。これは、ウロカナーゼを介したイミダゾール-4-on-5プロピオン酸への水分補給後のさらなる分解です。 Imidazolon Propionaryは、その実装をFormiminoglutamat（figlu）に触媒し、そこからフィルミノットシクロデサミナーゼから l -Glutamatが発生し、別のアミノ酸が発生します。

ヒスチジンの等電点は中性領域にあります。したがって、生理学的条件下でプロトンネーターとプロトンアクセプターの両方になる可能性があるのは、唯一のタンパク質原性アミノ酸です。これの例は、セリンプロテアの「触媒三角」（ASP-HIS-SER）における彼の役割です。酸素貯蔵筋染料ミオグロビンなどの酸素輸送血液色素輸送ヘモグロビンのタンパク質含有量では、これらは装飾ヘム群の鉄の結合場所にとって特に重要なペプチド鎖の「遠位」および「近位」ヒスチジンです。ヒスチジンは、ミトコンドリア（酸化リン酸化）および葉緑体（光合成）の電子輸送鎖の金属イオン複合体のリガンドとしても発生します。

ヒスチジンは、pHとPに従って水溶液で保護します k _s – アバルブル（図を参照）。

ヒスチジンからのテイリシス重量

関節症の場合、および腎性貧血に対する非経口栄養の注入ソリューションの一部。 ^[12番目]

化学レッスンでは、アゾ染料の産生のリスクに応じて、ヒスチリンは有毒アミンの代替として使用できます。 ^[十]

1. ↑ ^{a b} へのエントリ ヒスチジン 。の： オンラインでrömpp。 Georg Thieme Verlag、2014年6月21日アクセス。
2. ↑ ^{a b c} へのエントリ ヒスチジン 2022年11月18日にアクセスしたIFAのGestisファブリックデータベースで。 （JavaScriptが必要）
3. ↑ ^{a b c} F.A.キャリー： 有機化学。 第5版、McGraw Companies 2001、S。1059、 リンク
4. ↑ ^{a b} データシート ヒスチジン メルクで、2019年12月25日にアクセス。
5. ↑ 比較 人間の栄養におけるタンパク質およびアミノ酸の要件 – WHO/FAO/UNUの専門家相談の共同報告。 （2007）： WHO TechChnical Reportシリーズ。 第935巻、第8.1.8章 ヒスチジン （ PDF; 4.0 MB ）、S。146f。
6. ↑ Hubert Bradford Vickery、Charles S. Leavenworth： ヒスチジンとアルギニンの分離について 。の： Journal of Biological Chemistry 。 78年、 いいえ。 3 、1。1928年8月、 S. 627–635 、doi： 10.1016/s0021-9258（18）83967-9 （英語、 jbc.org [PDF]）。
7. ↑ Jan Koolman、Klaus-HeinrichRöhm： 生化学ポケットアトラス 。 3.エディション。 Georg Thieme Verlag、2003、ISBN 3-13-759403-0、p。60。
8. ↑ Hans-Dieter Jakubke、Hans Jeschkeit： アミノ酸、ペプチド、タンパク質。 Verlag Chemie、Weinheim、62、1982、ISBN 3-527-25892-2。
9. ↑ P. M.ハーディ： タンパク質アミノ酸。 In：G。C. Barrett（hrsg。）： アミノ酸の化学と生化学。 Chapman and Hall、1985、ISBN 0-412-23410-6、S。9。
10. ↑ ^{a b} Klaus Ruppersberg et al。： 有毒なアミンなしで氷の冷却なしのアゾ染料 。の： Chemkon 。 バンド 25 、 いいえ。 3 。 VCH Chemie、Weinheim 2018年6月、 S. 121–122 、doi： 10.1002 / ckon.20180371 。
11. ↑ 栄養データベース 米国農業省、第22版。
12. ↑ S.エベルとH. J.ロス（編）： 薬局の辞書。 Georg Thomee Publishing、1987、ISSSS 3-13-6-67201.201.2.60。