Monellin – Wikipedia

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Monellin, ein süßes Protein, wurde 1969 in den Früchten des westafrikanischen Strauchs entdeckt, der als Serendipity-Beere bekannt ist (Dioscoreophyllum cumminsii); Es wurde zuerst als Kohlenhydrat berichtet.[2] Das Protein wurde 1972 nach dem Monell Chemical Senses Center in Philadelphia, USA, benannt, wo es isoliert und charakterisiert wurde.[3]

Proteinzusammensetzung[edit]

Das Molekulargewicht von Monellin beträgt 10,7 kDa. Es hat zwei nichtkovalent assoziierte Polypeptidketten: eine A-Kettensequenz mit 44 Aminosäureresten und eine B-Kette mit 50 Resten.[3][4]

Monellinkette A (44 AA):
REIKGYEYQL YVYASDKLFR ADISEDYKTR GRKLLRFNGP VPPP
Monellinkette B (50 AA): GEWEIIDIGP FTQNLGKFAV DEENKIGQYG RLTFNKVIRP CMKKTIYEEN

Aminosäuresequenz des süßen Proteins Monellin aus der biologischen Protein-Datenbank Swiss-Prot.[5][6]

Monellin hat eine Sekundärstruktur, die aus fünf Beta-Strängen besteht, die ein antiparalleles Beta-Faltblatt und eine Alpha-Helix mit 17 Resten bilden.[1]

In seiner natürlichen Form besteht Monellin aus den beiden oben gezeigten Ketten (PDB: 3MON), Aber das Protein ist bei hohen Temperaturen oder extremen pH-Werten instabil.[1] Um seine Stabilität zu verbessern, wurden einkettige Monellinproteine ​​hergestellt, bei denen die beiden natürlichen Ketten über einen Gly-Phe-Dipeptidlinker verbunden sind.[1] Diese modifizierte Version des Proteins (MNEI) wurde mittels NMR und Röntgenbeugung untersucht.

Zusätzlich zu seiner Sekundärstruktur befanden sich vier stabil gebundene Sulfationen auf dem Monellinprotein, drei auf der konkaven Seite des Proteins und eine auf der konvexen Seite des Proteins.[1] Das Sulfation auf der konvexen Seite des Proteins ist von besonderem Interesse, da es neben einem Fleck mit positivem Oberflächenpotential liegt, was bei elektrostatischen Wechselwirkungen mit dem negativen Proteinrezeptor für süßen Geschmack T1R2-T1R3 wichtig sein kann.[1]

Süßeigenschaften[edit]

Monellin wird von Menschen und einigen Primaten der Alten Welt als süß empfunden, von anderen Säugetieren jedoch nicht bevorzugt.[1] Die relative Süße von Monellin variiert je nach süßer Referenz, anhand derer es bewertet wird, 800- bis 2000-mal süßer als Saccharose. Es wird berichtet, dass es 1500-2000-mal süßer ist als eine 7% ige Saccharoselösung, bezogen auf das Gewicht[7][8][9] und 800-mal süßer als Saccharose im Vergleich zu einer 5% igen Saccharoselösung auf Gewichtsbasis.[10]

Monellin hat einen langsamen Beginn der Süße und einen anhaltenden Nachgeschmack. Wie Miraculin ist auch die Süße von Monellin vom pH-Wert abhängig. Das Protein ist unterhalb von pH 2 und oberhalb von pH 9 geschmacklos. Das Mischen des süßen Proteins mit Bulk- und / oder intensiven Süßungsmitteln verringert die anhaltende Süße und zeigt einen synergistischen süßen Effekt.[11]
Erhitzen über 50 ° C bei niedrigem pH-Wert denaturiert Monellinproteine, was zu einem Verlust der Süße führt.[11]

Bisher wurden fünf hochintensive süße Proteine ​​beschrieben: Monellin (1969), Thaumatin (1972), Pentadin (1989), Mabinlin (1983) und Brazzein (1994).[12]

Als Süßstoff[edit]

Monellin kann zum Süßen einiger Lebensmittel und Getränke nützlich sein, da es aufgrund seiner hydrophilen Eigenschaften ein in Wasser leicht lösliches Protein ist. Es kann jedoch eine begrenzte Anwendung haben, da es unter Hochtemperaturbedingungen denaturiert, was es für verarbeitete Lebensmittel ungeeignet macht. Es kann als Süßungsmittel ohne Kohlenhydrat-Tischplatte relevant sein, insbesondere für Personen wie Diabetiker, die ihre Zuckeraufnahme kontrollieren müssen.[1]
Darüber hinaus ist die Extraktion von Monellin aus den Früchten teuer und die Pflanze schwer zu züchten. Alternative Produktion wie chemische Synthese und Expression in Mikroorganismen werden untersucht. Zum Beispiel wurde Monellin erfolgreich in Hefe exprimiert (Candida utilis)[13] und durch Festphasenverfahren synthetisiert.[14] Es wurde festgestellt, dass das von Hefe produzierte synthetische Monellin im Vergleich zu 0,6% iger Zuckerlösung 4000-mal süßer als Saccharose ist.
Rechtliche Fragen sind das Haupthindernis für die weit verbreitete Verwendung als Süßungsmittel, da Monellin in der Europäischen Union oder in den USA keinen rechtlichen Status hat. In Japan ist es jedoch gemäß der vom Ministerium für Gesundheit und Soziales herausgegebenen Liste der vorhandenen Lebensmittelzusatzstoffe (in englischer Sprache von JETRO veröffentlicht) als harmloser Zusatzstoff zugelassen.

Siehe auch[edit]

Verweise[edit]

  1. ^ ein b c d e f G h PDB: 2O9U;; Hobbs JR, Munger SD, Conn GL (März 2007). “Monellin (MNEI) bei 1,15 A Auflösung”. Acta Crystallographica Abschnitt F.. 63 (Pt 3): 162–7. doi:10.1107 / S1744309107005271. PMC 2330190. PMID 17329805.
  2. ^ GE Inglett, JF May. Serendipity-Beeren – Quelle eines neuen intensiven Süßstoffs. J Food Sci 1969, 34: 408 & ndash; 411.
  3. ^ ein b Morris JA, Martenson R., Deibler G., Cagan RH (Januar 1973). “Charakterisierung von Monellin, einem Protein, das süß schmeckt”. J. Biol. Chem. 248 (2): 534–9. PMID 4684691.
  4. ^ Ogata C., Hatada M., Tomlinson G., Shin WC, Kim SH (1987). “Kristallstruktur des intensiv süßen Proteins Monellin”. Natur. 328 (6132): 739–42. doi:10.1038 / 328739a0. PMID 3614382.
  5. ^ UniProtKB / Swiss-Prot-Datenbankeintrag # P02881
  6. ^ UniProtKB / Swiss-Prot-Datenbankeintrag # P02882
  7. ^ Kim NC, Kinghorn AD (Dezember 2002). “Hochsüße Verbindungen pflanzlichen Ursprungs”. Bogen. Pharm. Res. 25 (6): 725–46. doi:10.1007 / BF02976987. PMID 12510821.
  8. ^ Gelardi, Robert C.; Nabors, Lyn O’Brien (1991). Alternative Süßstoffe. New York: M. Dekker. ISBN 0-8247-8475-8.
  9. ^ AD Kinghorn und CM Compadre. Weniger verbreitete hochwirksame Süßstoffe. In Alternative Sweeteners: Zweite Ausgabe, überarbeitet und erweitert, L O’Brien Nabors, Hrsg., New York, 1991. ISBN 0-8247-8475-8.
  10. ^ US-Patent 4122205, Burge MLE, Nechutny Z, “Süßungszusammensetzungen, die Proteinsüßstoffe enthalten”, herausgegeben 1978-10-24
  11. ^ ein b Nabors, Lyn O’Brien; Lyn O’Brien-Nabors (2001). Alternative Süßstoffe / herausgegeben von Lyn O’Brien Nabors. New York, NY: Marcel Dekker. ISBN 0-8247-0437-1.
  12. ^ Biopolymere. Band 8. Polyamide und komplexe proteinhaltige Materialien II. Süß schmeckende Proteine. Ich Faus und H Sisniega. p203-209. 2004. Eds. Wiley-VCH. ISBN 3-527-30223-9.
  13. ^ XL Zhang, T. Ito, K. Kondo, T. Kobayashi und H. Honda. Produktion von einkettigem rekombinantem Monellin durch Kultur mit hoher Zelldichte von gentechnisch verändertem Candida utilis unter Verwendung einer begrenzten Zufuhr von Natriumionen. Journal of Chemical Engineering of Japan 2002. 35: 654 & ndash; 659.
  14. ^ M. Kohmura, T. Mizukoshi, N. Nio, E. I. Suzuki und Y. Ariyoshi. Struktur-Geschmacks-Beziehungen des süßen Proteins Monellin. Reine Appl. Chem. 74, 1235-1242, 2002.

Externe Links[edit]

  • Medien im Zusammenhang mit Monellin bei Wikimedia Commons
  • Monellin, PDB-Molekül des Monats
  • Übersicht aller im PDB für UniProt verfügbaren Strukturinformationen: P02881 (Monellinkette A) an der PDBe-KB.
  • Übersicht aller im PDB für UniProt verfügbaren Strukturinformationen: P02882 (Monellinkette B) an der PDBe-KB.

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