ホスファタセン – ウィキペディア

ホスファタセン リン酸ネスタまたはポリリン酸塩からリン酸を分割する酵素のグループです。彼らはキナーゼの逆反応を実行します。このグループの最も有名な代表者は酵素で、pHの最適、酸性ホスファターゼ、アルカリホスファターゼにちなんで命名されています。最も一般的なのは、DNAまたはRNAを解重合する核酸 – 適応核、すなわちH.フラグメントにブラシをかけます。それらはEC酵素クラスに属します 3.1。-.– 。

タンパク質リン酸は、プロテインキナーゼで付着したリン酸残基をアミノ酸残基（主にセリンとスレオニンまたはチロシン）に除去します。リン酸化と脱リン酸化の両方が、信号のリダイレクトの重要な成分です。 B.罹患した酵素がその活性で調節される代謝において。グリコーゲンの分解に関与するすべての酵素（ホスホリラーゼキナーゼ、グリコーゲンホスホリラーゼ）はリン酸化状態で活性ですが、合成酵素（UDPグリコーゲン合成酵素）は不活性です。それどころか、ホスファターゼはこれらの条件を実行します。

206,000を超えるリン酸化部位を持つ約20,000の登録リンタンパク質があります。哺乳類のリンタンパク質の約86％は、セリンで修飾され、スレオニンの約12％、チロシンの約2％が修飾されています。ヒトタンパク質の4パーセント以下はタンパク質リン酸塩です。 4つのクラスには、アルカリホスファターゼ、Ser/Thr特異的、Tyr特異的または二重特異的タンパク質ホスファターゼの4つのクラスがあります。

アルカリホスファターゼは由来しますa。腸と脱リン酸化のタンパク質だけでなく、その下のいくつかのイソ酵素は、ホモニンまたはレバミゾールおよびその誘導体によって阻害され、他はイミダゾールによって阻害されます。

Ser/Thr特異的タンパク質ホスファターゼは、さらにI型またはII型に分割されます。次のようなタイプ-I-ホスファターゼB. PP1は、熱安定性タンパク質によって使用されます 阻害剤-1 と 阻害剤-2 阻害および脱リン酸化は、ホスホリラーゼキナーゼのβサブユニットを好みます。 II型ホスファターゼは、自発的な活性化（サブタイプA）に従って分化します。 ²⁺ -domdateまたはmg ²⁺ – アベントの活性化と脱リン酸化は、ホスホリラーゼキナーゼのαサブユニットを好みます。
SER/THR特異的ホスファターゼなど。岡田酸、カリクリンA、シクロスポリン、FK-506、ミクロシスチン-LR、タウトマイシン、フォストリシン、カンタリジンによって阻害され、さまざまなアイソフォームに対して有効性が異なります。

Tyr特異的タンパク質リン酸は、保存された共通触媒タンパク質ドメインを持っています。あなたはするであろうオルソバナダット、ペルオキソバナデート、フッ化ナトリウムによって阻害されます。

デュアル特異的リン酸塩は、グループIのDSP1、DSP2、DSP4、DSP5がグループIIのDSP7、DSP9、DSP10、およびグループIIIのDSP8およびDSP16を含む3つのグループに分けられ、グループIIIにはペストシーケンスがあります。その中には、細胞核にDSP1、DSP2、DSP4、およびDSP5が、細胞質ゾル、DSP8、DSP7、DSP16、DSP8、DSP9、DSP16の両方のコンパートメント、およびMitochondriaのDSP18およびDSP21を見つけます。二重特異的タンパク質ホスファターゼはuです。オルソバナデートによって阻害されます。

セリン/スレオニン特異的タンパク質ホスファターゼ [ 編集 | ソーステキストを編集します ]

ここには、細胞への局在と特定の阻害剤を通じて規制されている4つのクラスがあります。

触媒ドメインでは基質特異性が異なりますが、最初の3つの酵素はかなりの相同性を示しています。

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