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Vojo Deretic, PhD.
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Bekannt für Autophagie

Vojo Deretic, Ph.D., ist der Direktor des NIH-finanzierten Autophagie, Entzündung und Stoffwechsel (AIM) Center of Biomedical Research Excellence.[1][2]Das AIM-Zentrum[2][1] Ziel ist es, die Autophagieforschung auf nationaler und internationaler Ebene zu fördern und zusammen mit hochrangigen Experten auf diesem Gebiet einen Kader von Juniorfakultäten zu entwickeln, um grundlegende Mechanismen und die Überschneidung von Autophagie mit einem breiten Spektrum menschlicher Krankheiten und Gesundheitszustände zu untersuchen. Dr. Deretic ist Abteilungsleiter der Abteilung für Molekulargenetik und Mikrobiologie sowie Professor für Molekulargenetik und Mikrobiologie, Zellbiologie und Physiologie sowie Neurologie an der Universität von New Mexico.

Bildung[edit]

Vojo Deretic erhielt seine Bachelor-, Diplom- und Postdoktorandenausbildung in Belgrad, Paris und Chicago. Er war Fakultätsmitglied an der University of Texas und der University of Michigan und trat 2001 dem Health Sciences Center der University of New Mexico bei.

Karriere & Forschung[edit]

Vojo Deretics Hauptbeiträge zur Wissenschaft stammen aus Studien seines Teams zur Rolle der Autophagie bei Infektionen und Immunität.[3] Autophagie, ein zytoplasmatischer Weg zur Entfernung beschädigter oder überschüssiger Organellen, war zuvor an Krebs, Neurodegeneration wie Alzheimer, Huntington und Parkinson, Diabetes, Entwicklung und Alterung beteiligt. Seine Gruppe ist eine von denen, die die Entdeckung gemacht haben[4] Dieser autophagische Abbau ist ein wesentlicher Faktor für angeborene und möglicherweise adaptive Immunitätsmechanismen zur direkten Eliminierung intrazellulärer Mikroben (wie Mycobacterium tuberculosis)[5][6]). Dies hat das Repertoire des Einflussbereichs der Autophagie um Immunität und Infektion erweitert.

Das Deretic-Labor hat anschließend gezeigt, dass die Autophagie in Säugetierzellen nicht nur eine abbauende Rolle spielt, sondern auch die Aufgabe der unkonventionellen Sekretion von cytoplasmatischen Proteinen wie IL-1beta und anderen trägt[7] einschließlich HMGB1 und Ferritin.[8] Dies hat zu dem Begriff “sekretorische Autophagie” geführt[9][10] Diese Proteine ​​befinden sich normalerweise im Cytosol, üben ihre Funktionen jedoch extrazellulär aus. Dieser Bereich befindet sich noch in der Entwicklung, was unweigerlich zu Kontroversen wie der Rolle von Gasdermin bei der unkonventionellen IL-1-Sekretion über Plasmamembranporen im Vergleich zur sekretorischen Autophagie führt und die weitere Arbeit an einer breiten Auswahl von Substraten anregt, die aus Zellen ausgeschieden, ausgeschieden oder freigesetzt werden.[9] Diese Arbeit erweitert zusammen mit der Arbeit anderer in Hefe den Einflussbereich der Autophagie von ihren kanonischen Rollen innerhalb der Zelle und den Grenzen des intrazellulären Raums auf den extrazellulären Raum und beeinflusst die Zell-Zell-Wechselwirkungen, Entzündungen, Gewebeorganisation, Funktion, und Umbau.

Das Labor von Dr. Deretic hat außerdem die Autophagie mit einer großen Familie von Proteinen der angeborenen Immunität in Verbindung gebracht, die komplexe Rollen spielen und als TRIMs bezeichnet werden, wie TRIM5 (beteiligt an der HIV-Restriktion), TRIM16 und PYRIN / TRIM20 (beteiligt an der Regulation von Entzündungshemmern) und TRIM21 (beteiligt an Typ I Interferon Antworten) usw.[11] TRIMs spielen eine immunologische und andere Rolle, jedoch mit unvollständig verstandenen Funktionen, und die oben zitierte Arbeit zeigt, dass sie als autophagische Rezeptorregulatoren in Säugetierzellen wirken.[8][12][13][14] Unter diesen wurde vorgeschlagen, dass TRIM16 eine Rolle des ersten selektiven sekretorischen Autophagie-Rezeptors spielt.[13] T.[10]

Eine Reihe von Studien[15][16][17][18] aus der Gruppe von Dr. Deretic zeigt, wie die mit der menschlichen Immunität verbundene GTPase IRGM in der Autophagie funktioniert, indem sie die direkten Wechselwirkungen von IRGM mit den zentralen Autophagiefaktoren (ATG) sowie deren Zusammenbau und Aktivierung nach PRRs demonstriert: NOD1, NOD2, TLRs, RIG-I und Inflammasom Komponenten, die es ihnen ermöglichen, antimikrobielle und entzündungshemmende autophagische Funktionen auszuführen, die bei Tuberkulose und Morbus Crohn von Bedeutung sind. Eine verwandte Reihe von Studien zeigt, dass IRGM bei der Rekrutierung eines SNARE-Syntaxins 17 hilft, das auch ein Ziel für die Phosphorylierung und Kontrolle durch TBK1 ist[19] und spielt eine Rolle sowohl bei der Initiierung als auch bei der Reifung der Autophagie. Sowohl IRGM als auch Syntaxin 17 binden Säugetier-Atg8s wie MAP1LC3B (LC3s) und GABARAPs.[18] Die bekanntesten Studien[20] zeigen, dass IRGM die lysosomale Biogenese kontrolliert, obwohl es an TFEB, den wichtigsten Transkriptionsregulator von lysosomalen Genen, bindet und diesen kontrolliert. Darüber hinaus sind Säugetier-Atg8s, die mit IRGM interagieren, der lysosomalen Biogenese vorgeschaltet und kontrollieren sowohl mTor als auch TFEB.[20] Daher muss die Vorstellung, dass Säugetier-Atg8s wie GABARAPs und LC3s Erbauer einer autophagsomalen Membran sind, möglicherweise überarbeitet werden.

Die Assoziation von Atg8s bei Säugetieren mit SNAREs hat sich als weitaus allgemeiner erwiesen als ursprünglich angenommen. Es wurde kürzlich auf eine große Anzahl anderer SNAREs erweitert, wobei eine bestimmte Untergruppe als Antrieb der Lysosomenbiogenese über eine TGN-Lysosomenhandelsroute charakterisiert wurde.[21] Diese Studien haben zu einem unerwarteten alternativen Modell für die Funktionsweise von Atg8s bei Säugetieren geführt – indem sie weitgehend mit SNAREs interagieren und diese modulieren, um den allgemeinen intrazellulären Membranfluss in Richtung der Organellen umzuleiten, die auf das lysosomal-autolysosomale System konvergieren. Darüber hinaus aktuelle Studien[20][22] zeigen, dass Atg8s von Säugetieren tatsächlich die lysosomale Biogenese regulieren und ihre Funktion erweitern oder möglicherweise überarbeiten, die ursprünglich auf die autophagosomale Bildung beschränkt war.

Die neuesten Studien der Gruppe von Dr. Deretic aus das AIM-Zentrum für Autophagie-, Entzündungs- und Stoffwechselstudienbieten Einblicke in die Erkennung von Endomembranschäden durch Zellen und in die Systeme, mit denen solche Membranen repariert oder beseitigt / ersetzt werden können. In einem kürzlich erschienenen Artikel in Molecular Cell,[23] Diese Gruppe hat gezeigt, dass ein neues System namens GALTOR, das auf Galectin-8 basiert, mit dem mTOR-Regulationssystem interagiert, das aus SLC38A9, Ragulator, RagA / B, RagCD besteht. Nach einer lysosomalen Schädigung hemmt GALTOR mTOR und verursacht seine Dissoziation von beschädigten Lysosomen. Der Schlüssel zur Wirkung von GALTOR sind Galectine, zuckerbindende zytosolische Proteine, die Glykokonjugate nachweisen können, die bei Membranschäden auf der lumenalen (exofazialen) Seite der lysosomalen Membran exponiert sind, wodurch der Membranbruch auf mTOR übertragen wird.[23] Die physiologischen Folgen der mTOR-Hemmung nach einer Schädigung der Endomembran sind vielfältig, einschließlich der Induktion einer Autophagie[23] und Stoffwechselumschaltung.

Die Gruppe von Dr. Deretic hat zuvor gezeigt, wie Chloroquin durch Funktionen in Epithelzellen der Atemwege wirkt, einschließlich der Unterdrückung von Entzündungen und Fibrosetreibern, die zu Lungenschäden und Funktionsverlust führen können.[24][25][26] und kürzlich in den Zusammenhang gestellt, wie Chloroquin, Azithromycin und Ciprofloxacin bei der Covid19-Pandemiekrise helfen können.[27] Eine Folgestudie[28] zeigt an, dass Ciprofloxacin starke Wirkungen auf die Hemmung von SARS-CoV-2 in Vero E6-Zellen hat, gemessen durch verringerte zytopathische Wirkungen, quantitative RT-PCR und Plaque bildende Einheiten. Ambroxol ist ein weiteres Medikament, das positive Auswirkungen auf Vero E6-Zellen hat.[28]

Die funktionellen Rollen von Galectinen bei der zellulären Reaktion auf Membranschäden nehmen rasch zu, und die Gruppe von Dr. Deretic hat kürzlich gezeigt[29] dass Galectin-3 ESCRTs für beschädigte Lysosomen rekrutiert, damit Lysosomen repariert werden können. Neueste Erkenntnisse zeigen, dass Galectin-9 auf lysosomale Schäden reagiert, indem es AMPK aktiviert, einen zentralen Regulator des Stoffwechsels und der Autophagie.[30] Dies geschieht durch Galectin-9-abhängige Aktivierung der Ubiquitinierungssysteme auf beschädigten Lysosomen, was zur K63-Ubiqutination von TAK1 führt, einer vorgeschalteten Kinase, die AMPK phosphoryliert und aktiviert.[30]

Eine umfassende Übersicht mit über 1.000 Zitaten von Deretic und Kollegen fasst die Rolle der Autophagie bei Immunität und Entzündung zusammen:[3] Deretic, V., T. Saitoh, S. Akira. 2013. Autophagie bei Infektionen, Entzündungen und Immunität. Nat Rev Immunol 13: 722 & ndash; 37. http://www.nature.com/nri/journal/v13/n10/abs/nri3532.html.

Einige der frühen Veröffentlichungen (die ursprüngliche Entdeckung, dass Autophagie gegen intrazelluläre Mikroben mit> 2.000 Zitaten wirkt) umfassen: Hier verfügbare Zellen: (Gutierrez et al., 2004) http://www.cell.com/cell/fulltext/S0092-8674(04)01106-7?_returnURL=http%3A%2F%2Flinkinghub.elsevier.com%2Fretrieve%2Fpii%2FS0092867404011067%3Fshowall%3Dtrue und in Science hier verfügbar: (Singh et al., 2006) http://science.sciencemag.org/content/313/5792/1438.

Einige neuere Primärveröffentlichungen sind in Molecular Cell enthalten, die hier verfügbar sind: (Jia et al., 2018) http://www.cell.com/molecular-cell/fulltext/S1097-2765(18)30190-4 (Chauhan et al., 2015) http://www.cell.com/molecular-cell/abstract/S1097-2765%2815%2900211-7;; in EMBO J, hier verfügbar: (Dupont et al., EMBO J 2011) http://emboj.embopress.org/content/30/23/4701.long und hier (Kimura et al., EMBO J 2017) http://emboj.embopress.org/content/36/1/42.long;; in Developmental Cell, hier verfügbar (Mandell et al., 2014) http://www.cell.com/developmental-cell/fulltext/S1534-5807(14)00402-X und hier (Chauhan, Kumar et al., 2016) http://www.cell.com/developmental-cell/fulltext/S1534-5807(16)30568-8;; und in J. Cell Biol., hier erhältlich (Kimura et al., JCB 2015) http://jcb.rupress.org/content/210/6/973 und hier (Kumar et al., JCB 2018) http://jcb.rupress.org/content/early/2018/02/01/jcb.201708039.

Externe Links[edit]

Verweise[edit]

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