DNMT3B – Wikipedia

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DNA (Cytosin-5 -) – Methyltransferase 3 betaist ein Enzym, das beim Menschen von der kodiert wird DNMT3B Gen.[5] Mutationen in diesem Gen sind mit Immunschwäche, Centromerinstabilität und Gesichtsanomalien-Syndrom verbunden.[6]

Funktion[edit]

Die CpG-Methylierung ist eine epigenetische Modifikation, die für die Embryonalentwicklung, das Prägen und die Inaktivierung von X-Chromosomen wichtig ist. Studien an Mäusen haben gezeigt, dass eine DNA-Methylierung für die Entwicklung von Säugetieren erforderlich ist. Dieses Gen codiert eine DNA-Methyltransferase, von der angenommen wird, dass sie eher bei der De-novo-Methylierung als bei der Erhaltungsmethylierung funktioniert. Das Protein lokalisiert sich hauptsächlich im Kern und seine Expression ist entwicklungsreguliert. Acht alternativ gespleißte Transkriptvarianten wurden beschrieben. Die Sequenzen voller Länge der Varianten 4 und 5 wurden nicht bestimmt.[5]

Klinische Bedeutung[edit]

Das ICF-Syndrom (Immunodeficiency-Centromeric Instability-Facial Anomalies) ist ein Ergebnis von Defekten in der Lymphozytenreifung, die auf eine aberrante DNA-Methylierung zurückzuführen sind, die durch Mutationen im DNMT3B-Gen verursacht wird.[6]

Varianten des Gens können auch zur Nikotinabhängigkeit beitragen.[7]

Interaktionen[edit]

Es wurde gezeigt, dass DNMT3B interagiert mit:

Verweise[edit]

  1. ^ ein b c GRCh38: Ensembl-Version 89: ENSG00000088305 – Ensembl, Mai 2017
  2. ^ ein b c GRCm38: Ensembl-Version 89: ENSMUSG00000027478 – Ensembl, Mai 2017
  3. ^ “Human PubMed Referenz:”. Nationales Zentrum für biotechnologische Informationen, US National Library of Medicine.
  4. ^ “Maus PubMed Referenz:”. Nationales Zentrum für biotechnologische Informationen, US National Library of Medicine.
  5. ^ ein b Entrez-Gen: DNMT3B-DNA (Cytosin-5 -) – Methyltransferase 3 beta.
  6. ^ ein b Ehrlich M (Oktober 2003). “Das ICF-Syndrom, ein DNA-Methyltransferase-3B-Mangel und eine Immunschwächekrankheit”. Klinische Immunologie. 109 (1): 17–28. doi:10.1016 / S1521-6616 (03) 00201-8. PMID 14585272.
  7. ^ Hancock DB, Guo Y, Reginsson GW, Gaddis NC, Lutz SM, Sherva R. et al. (Oktober 2017). “Genomweite Assoziationsstudie über europäische und afroamerikanische Vorfahren hinweg identifiziert einen SNP in DNMT3B, der zur Nikotinabhängigkeit beiträgt.”. Molekulare Psychiatrie. 23 (9): 1911–1919. doi:10.1038 / mp.2017.193. PMC 5882602. PMID 28972577.
  8. ^ ein b c Lehnertz B., Ueda Y., Derijck AA., Braunschweig U., Perez-Burgos L., Kubicek S., Chen T., Li E., Jenuwein T., Peters AH (Juli 2003). “Suv39h-vermittelte Histon-H3-Lysin-9-Methylierung lenkt die DNA-Methylierung zu wichtigen Satellitenwiederholungen bei perizentrischem Heterochromatin”. Aktuelle Biologie. 13 (14): 1192–200. doi:10.1016 / s0960-9822 (03) 00432-9. PMID 12867029. S2CID 2320997.
  9. ^ ein b Kim GD, Ni J., Kelesoglu N., Roberts RJ, Pradhan S. (August 2002). “Kooperation und Kommunikation zwischen der menschlichen Aufrechterhaltung und De-novo-DNA (Cytosin-5) -Methyltransferasen”. Das EMBO Journal. 21 (15): 4183–95. doi:10.1093 / emboj / cdf401. PMC 126147. PMID 12145218.
  10. ^ Ling Y, Sankpal UT, Robertson AK, McNally JG, Karpova T., Robertson KD (2004). “Die Modifikation der De-novo-DNA-Methyltransferase 3a (Dnmt3a) durch SUMO-1 moduliert ihre Wechselwirkung mit Histondeacetylasen (HDACs) und ihre Fähigkeit, die Transkription zu unterdrücken.”. Nukleinsäureforschung. 32 (2): 598–610. doi:10.1093 / nar / gkh195. PMC 373322. PMID 14752048.
  11. ^ ein b c Geiman TM, Sankpal UT, Robertson AK, Chen Y, Mazumdar M, Heale JT, Schmiesing JA, Kim W., Yokomori K., Zhao Y, Robertson KD (2004). “Isolierung und Charakterisierung eines neuen DNA-Methyltransferase-Komplexes, der DNMT3B mit Komponenten der mitotischen Chromosomenkondensationsmaschinerie verbindet”. Nukleinsäureforschung. 32 (9): 2716–29. doi:10.1093 / nar / gkh589. PMC 419596. PMID 15148359.
  12. ^ ein b Kang ES, Park CW, Chung JH (Dezember 2001). “Dnmt3b, De-novo-DNA-Methyltransferase, interagiert mit SUMO-1 und Ubc9 über seine N-terminale Region und unterliegt der Modifikation durch SUMO-1”. Biochemische und biophysikalische Forschungskommunikation. 289 (4): 862–8. doi:10.1006 / bbrc.2001.6057. PMID 11735126.

Weiterführende Literatur[edit]

Externe Links[edit]


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