ラッソペプチド – ウィキペディア

マイクロシンJ25の3D構造。明確にするために、バックボーン原子とグルタミン酸の側鎖のみが示されています。着色は、原子の空間的位置に関する情報を提供します（赤：前面、青：背面）。

ラッソペプチド 16〜21アミノ酸、長いリボソーム合成、および非常に異なる生物学的機能を備えた翻訳後修飾ペプチドは、しかし、構造的な共通性を持っています。

最初のアミノ酸（グリシンまたはシステイン）の遊離アミノ基は、位置8または9の吸引性または食い合う側の鎖に結合するペプチドを形成し、したがってラクタムリングを作成します。 7〜13アミノ酸の尾は、このリングに導かれます。ほとんどの場合、この尾は、リングの両側にある大きな残骸によってしっかりと固定されています。この異常な構造は、熱的にもタンパク質分解に対しても非常に安定しており、ペプチド基の少数の代表者にその名前を与えました。この割り当てが最終的に確認されていなくても、3D構造がアミノ酸配列の類似性とその安定性のために、3D構造がまだ知られていないラッソペプチドはカウントされます。

関連する遺伝的クラスターは、いくつかのラッソペプチドのシーケンスされています。原則として、このような遺伝子クラスターは4つのオープンリーダーサスターで構成されています。遺伝子MCJA、MCJB、MCJC、およびMCJDは、マイクロシンJ25の最も調査された遺伝子クラスターを求められました。遺伝子Aは、酵素BおよびCによってラソペプチドに処理され、VANによって輸出される前駆者ペプチドのコードを記録します。先駆者ペプチドは40〜60アミノ酸の長さであり、天然のラッソペプチドに見られるC末端に配列が運ばれています。 BLAST検索は、酵素Bのトランスグルタミナーゼまたはプロテアーゼとの類似性を示しているため、前駆体ペプチドの分割に関与する可能性が非常に高いです。酵素Cは、クラスBおよびβ-ラクタムシンテターゼのアスパラギンシンテターゼと類似しているため、環の形成に関与する可能性があります。タンパク質Dには、ABC（ATP結合カセット）トランスポーターとのホモロジーがあり、細胞からのラッソペプチドの輸出に関与しています。

これまで知られているラッソペプチドは、次の表にリストされています。ラクタムリングを閉じるアミノ酸は脂肪であり、ジスルフィドブリッジを形成するシステイン残基は斜体で印刷されています。

1. ↑ Craik et al。 Jacs、2003、125（41）：
   12464-12474
2. ↑ Wyss et al。 J.抗生物質、1991、4（2）：
   172-180
3. ↑ Knapping et al。 Jacs、2008、130（34）：
   11446-11454
4. ↑ 岩国ら。 Jacs、2006、128（23）：
   7486-7491
5. ↑ 木村等J.抗生物質、1996、50（5）：
   373-378
6. ↑ Morishita et al. J. antibiotics, 1993, 47 (3):
   269-275
7. ↑ 小川等。 J.抗生物質、1995、48（11）：
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8. ↑ Helynck et al。 J.抗生物質、1993、46（11）：
   1756-1757
9. ↑ Yamasaki et al. B.&M. Chem., 1996, 4 (1):
   115-120