ラミナ（細胞核） – ウィキペディア

真核細胞核に含まれる細胞核 層 核の封筒の真下で、厚さ約30〜100 nmの厚い線維性複合材です。
コアシェルの内膜に接続されている中間フィラメントとタンパク質が含まれています。
サポート機能に加えて、層は、DNA複製と細胞分裂の調節、およびクロマチン組織などのプロセスで役割を果たします。

層は、ラミンとラミン結合膜タンパク質で構成されています。ラミンは、V型の中間フィラメントです。

脊椎動物のゲノムでは、3つのラミン遺伝子が7つの既知のラミンアイソフォームをコードし、代替スプライシングによって生成されます。 lmnana A型ラミン（A、AΔ10、C、およびC2）をコード化しました。 B型ラミンは、2つの遺伝子、ラミンB1からエンコードされています LMNB1 およびラミンB2とB3 LMNB2 。 ^[初め] 一部のラミンは原始胚細胞に特異的であり、減数分裂中のクロマチンの再編成に重要な役割を果たします。すべての生物が同じ数のラミンをコードする遺伝子を持っているわけではなく、たとえばフルーツフライは2つの遺伝子しかありません。糸は1つだけです。ラミンは動物に特異的です。ベーキング酵母などの植物または真核生物の単細胞組織には、ラミンがありません。

ラミンは、より長いアミノ酸配列（42個のアミノ酸）によって細胞質中間フィラメントとは異なります。それらはコアローカリゼーション信号を運び、典型的な三次構造を形成します。ラミンポリペプチドは、長さとアミノ酸配列が変化しない非αヘリックリンクから分離された、多数のαヘリカルタンパク質ドメインを備えたほぼ完全なαヘリック形状を持っています。 Cエンディングとn端の両方はαヘリックではなく、Cエンディングは球状です。それらの分子量の範囲は60〜80キロダルです。有糸分裂の開始時のリン酸化は、層が減少する原因となる立体構造の変化につながります。

ラミン結合膜タンパク質は、積分または末梢のいずれかです。最も重要なのは、LAP1およびLAP2（ラミン関連タンパク質の場合）、エメリン、ラミン-B受容体（LBR）、オートフィン、MAN1、およびNESPRINEです。 ^[2] 内膜内の位置またはこれとの接触のために、彼らは層を核殻に持ち込みます。

層は2つのラミンポリペプチドで構成されており、アルファヘリカル領域が互いに並んでいて、双方向のアルファ系のスパイラル構造を形成します。線形拡張ポリマーは反対側のポリマーによって側面に拡張され、実際にコア膜に基づいた2D構造が生じます。細胞核のサポート機能をサポートするために、層はクロマチン組織、細胞周期の調節、DNA倍増、細胞の区別、細胞の自己圧力において重要な役割を果たします。

クロマチノア化 [ 編集 | ソーステキストを編集します ]

ゲノムの非ランダム組織は、層がクロマチンの組織に役割を果たすことを示唆しています。実際、ラミンポリペプチドは、マトリックス攻撃領域（MAR）と呼ばれる特別なDNAシーケンスにクロマチンを特別なDNA配列に結合する傾向があることがわかりました。 MARの平均長さは300〜1000塩基対で、特にアデニン/チミンのシェアが高いです。ラミンAとBは、最終領域のシーケンスを使用してカーネストンに結合することもできます。

細胞周期の調節 [ 編集 | ソーステキストを編集します ]

有糸分裂（割合とプロメタ相）の開始時に、細胞は、膜、層、核の毛穴など、多くの細胞構造を解体することです。この故障は、紡錘体装置が（現在スパイラル化された）染色体に接触し、動原体に付着できるようにするために必要です。

これらの異なる解体プロセスは、サイクリンタンパク質BおよびCDK1によって引き起こされます。これらが活性化されるとすぐに、さらにタンパク質キナーゼが活性化され、構造タンパク質の直接的なリン酸化が活性化されているため、有糸分裂の導入はもはや停止されません。サイクリンによるリン酸化の後、薄層の使用とそのBラミンの解重合はコア膜の断片と接触したままですが、Aラミンは細胞質のすべての有糸分裂中に可溶性です。薄層の溶解の重要性は、層が解像度を防ぐことを防止された実験によってチェックされました。

有糸分裂の終わり（後期、テルフェース）では、細胞核の再構築が始まります。これは、スパイラル化された染色体の表面にある「骨格」タンパク質の産生から始まり、その後、コア膜が再構築されます。新しいコア細孔は形成され、ラミンは重要なコア局在化信号を装着するため、散在しています。この特徴的な階層は、この時点で薄層が安定化関数または調節機能を引き受けるかどうかの問題を提起します。

胚の発達と細胞分化 [ 編集 | ソーステキストを編集します ]

胚発生におけるラミンの存在は、爪カエル、ひよこ、哺乳類などの生物ですでに観察されています。 5つの異なるレベルの胚発生で発生する爪カエルで5つの異なるタイプが特定されました。 LiとLiiのタイプが最も一般的であり、そこからラミンB1とB2と相同のものであると仮定します。 LAはラミンA、LiiiホモログとラミンBと相同であると言われています。4番目のタイプは核固有です。

ひよこの初期の胚発生では、Bラミンのみが利用可能です。 B1の給与は次の段階で減少しますが、より多くのラミンAが発生します。哺乳類の発達も同様に実行されるようです。ただし、ラミンBは主に初期段階で利用可能です。ラミンB1は初期段階で最高レベルの濃度に達しますが、ラミンB2は比較的一定であり、給与は細胞の分化後にのみ増加し始めます。さまざまな種類の組織が高度なレベルで発生した後、ラミンAとCの含有量が増加します。これらの結果は、基本構造にBの層のみが必要であることを示しています。

DNAの重複 [ 編集 | ソーステキストを編集します ]

多数の実験では、層がDNA複製に重要な役割を果たすことが示されています。たぶん、ラミンは、延長複合体のマージや基本構造の組み合わせの出発点を表すために重要な足場を生成するかもしれません。ラミナに関連するラミンだけでなく、倍増中に利用できるだけでなく、遊離ラミンポリペプチドもプロセスに参加しているようです。

アポトーシス [ 編集 | ソーステキストを編集します ]

アポトーシス（細胞の自己投与）は、細胞が変性したとき、またはウイルスや他の病原体が細胞を破壊する場合に発生するため、自己調節と組織の基本的な部分です。このプロセスは大幅に規制されており、層は初期段階で溶解します。

有糸分裂中のリン酸化により層を溶解するのとは対照的に、層はタンパク質分解によって分解され、遊離および接続されたラミンが影響を受けます。このタンパク質分解は、アスパラギ酸に応じてラミンを分割するカスパーゼによって行われます。

ジェンディフェクトはラミン（AおよびB1）に影響を与え、それらを変化させ、したがって疾患を引き起こす可能性があります。これの例は次のとおりです。

• Ayelet Margalit、Sylvia Vlcek、Yozef Gruenbaum、Roland Fosner（2005）。核エンベロープの破壊と作り方。 Journal of Cellular Biochemistry 95 、454–465
• ブルース・アルバーツ他細胞の分子生物学（第4版）。ガーランドサイエンス676–6
• ジェフリー・M・クーパー、ロバート・E・ハウスマン。セル、分子アプローチ（第4版）。 Sinauer Associates 356–360
• Goldman et al。（2002）。 「核ラミン：核建築のビルディングブロック」。遺伝子と発達 16 、533–547
• Joanna M. Bridger、Nicole Foeger、Ian R. Kill、Harald Herrmann（2007）。核層：構造フレームワークとゲノム組織のためのプラットフォームの両方。 Febs Journal 274 、1354–1361
• ニコ・スチュールマン、スザンヌ・ハインズ、ウエリ・アビ（1998）。核ラミン：それらの構造、組み立て、および相互作用。 Journal of Structural Biology 122 、42–46
• Yozef Gruenbaum、Katherine L. Wilson、Amnon Harel、Michal Goldberg、Merav Cohen（2000）。核ラミン – 基本機能を備えた構造タンパク質。 Journal of Structural Biology 129 、313–323

個別に [ 編集 | ソーステキストを編集します ]

1. ↑ Goldman RD、Gruenbaum Y、Moir RD、Shumaker DK、Spann TP： 核ラミン：核建築の構成要素 。の： 遺伝子開発。 16年、 いいえ。 5 、2002年3月、 S. 533–47 、doi： 10.1101/gad.960502 、 PMID 11877373 。
2. ↑ Libotte T、Zaim H、Abraham S、Padmakumar VC、Schneider M、Lu W、Munck M、Hutchison C、Wehnert M、Fahrenkrog B、Sauder U、Aebi U、Noegel AA、Karakesisoglou I： 核エンベロープの巨大な足場であるネスプリン-2のラミンA/C依存性局在 。の： Mol Biol細胞。 16年、 いいえ。 7 、2005年4月、 S. 3411–3424 、doi： 10.1091/MBC.E04-11-1009 、 PMID 15843432 、 PMC 1165422 （無料の全文）。