205 đến 228 ° C (401 đến 442 ° F; 478 đến 501 K) (phân hủy)
Độ hòa tan
1,5g / 100g ethanol 19 degC [2]
log P
-0,06
Tính axit (p K a )
1.99 (carboxyl), 10,96 (amino) [3]
Nguy cơ
Bảng dữ liệu an toàn
Xem: trang dữ liệu
Cụm từ S (lỗi thời)
S22 S24 / 25
Trang dữ liệu bổ sung
Chỉ số khúc xạ ( n ), Hằng số điện môi (ε r ), v.v.
Dữ liệu nhiệt động
Hành vi pha khí rắn rắn Liquid
UV, IR, NMR, MS
Trừ khi có ghi chú khác, dữ liệu được cung cấp cho các vật liệu ở trạng thái tiêu chuẩn của chúng (ở 25 ° C [77 °F]100 kPa).
N xác minh (những gì là Y N ?)
Tham chiếu hộp thông tin
Proline (ký hiệu Pro hoặc P ) [4] là một axit amin tạo protein được sử dụng trong quá trình sinh tổng hợp protein. Nó chứa một nhóm α-amino (có trong dạng NH đã được proton hóa 2 + trong điều kiện sinh học), một nhóm axit α-carboxylic (nằm trong nhóm khử −COO – hình thành trong điều kiện sinh học) và pyrrolidine chuỗi bên, phân loại nó là một chất không phân cực (ở pH sinh lý), axit amin aliphatic. Nó không thiết yếu ở người, có nghĩa là cơ thể có thể tổng hợp nó từ axit amin không thiết yếu L -glutamate. Nó được mã hóa bởi tất cả các codon bắt đầu CC (CCU, CCC, CCA và CCG).
Proline là axit amin tạo protein duy nhất có amin thứ cấp, trong đó nhóm alpha-amino được gắn trực tiếp vào chuỗi chính, làm cho carbon carbon trở thành nhóm thế trực tiếp của chuỗi bên.
Lịch sử và từ nguyên [ chỉnh sửa ]
Proline lần đầu tiên được phân lập vào năm 1900 bởi Richard Willstätter, người đã thu được axit amin khi nghiên cứu N-methylproline. Một năm sau khi Emil Fischer công bố tổng hợp proline từ phthalimide propylmalonic ester. [5] Tên proline xuất phát từ pyrrolidine, một trong những thành phần của nó. [6]
Biosynt tổng hợp có nguồn gốc sinh học từ axit amin L -glutamate. Glutamate-5-semialdehyd được hình thành đầu tiên bởi glutamate 5-kinase (phụ thuộc ATP) và glutamate-5-semialdehyd dehydrogenase (cần NADH hoặc NADPH). Sau đó, điều này có thể tự chuyển hóa thành dạng 1-pyrroline-5-carboxylic acid, được khử thành proline bởi pyrroline-5-carboxylate reductase (sử dụng NADH hoặc NADPH), hoặc biến thành ornithine amin. để tạo thành proline. [7]
Cấu trúc Zwitterionic của cả hai chất đồng hóa proline: ( S ) – proline (trái) và ( R ) – proline
Hoạt động sinh học
chỉnh sửa ]
L -Proline đã được tìm thấy để hoạt động như một chất chủ vận yếu của thụ thể glycine và cả thụ thể ion hóa NMDA và không phải NMDA (AMPA / kainate). 19659088] Nó đã được đề xuất là một loại thuốc kích thích nội sinh tiềm năng. [8][9][10] Ở thực vật, tích lũy proline là một phản ứng sinh lý phổ biến đối với các căng thẳng khác nhau nhưng cũng là một phần của chương trình phát triển trong các mô tổng quát (ví dụ như phấn hoa). cấu trúc protein [ chỉnh sửa ]
Cấu trúc tuần hoàn đặc biệt của chuỗi bên proline mang lại cho proline độ cứng hình dạng đặc biệt so với các axit amin khác. Nó cũng ảnh hưởng đến tốc độ hình thành liên kết peptide giữa proline và các axit amin khác. Khi proline được liên kết như một amide trong liên kết peptide, nitơ của nó không bị ràng buộc với bất kỳ hydro nào, có nghĩa là nó không thể hoạt động như một nhà tài trợ liên kết hydro, nhưng có thể là một chất nhận liên kết hydro.
Sự hình thành liên kết peptide với Pro-tRNA sắp tới Pro chậm hơn đáng kể so với bất kỳ tRNA nào khác, đó là đặc điểm chung của axit N-alkylamino. [12] Sự hình thành liên kết peptide cũng chậm giữa khi đến tRNA và một chuỗi kết thúc bằng proline; với việc tạo ra các liên kết proline-proline chậm nhất trong tất cả. [13]
Độ cứng hình dạng đặc biệt của proline ảnh hưởng đến cấu trúc thứ cấp của protein gần dư lượng proline và có thể chiếm tỷ lệ cao hơn proline trong protein của sinh vật ưa nhiệt. Cấu trúc thứ cấp của protein có thể được mô tả theo các góc độ, và ψ của xương sống protein. Cấu trúc tuần hoàn của chuỗi bên proline khóa góc ở khoảng −65 °. [14]
Proline hoạt động như một chất phá vỡ cấu trúc ở giữa các thành phần cấu trúc thứ cấp thông thường như các vòng xoắn alpha và các tấm beta ; tuy nhiên, proline thường được tìm thấy như là dư lượng đầu tiên của chuỗi xoắn alpha và cả trong các dải cạnh của các tấm beta. Proline cũng thường được tìm thấy trong lượt (một loại cấu trúc thứ cấp khác), và hỗ trợ trong việc hình thành các lượt beta. Điều này có thể giải thích cho sự thật tò mò rằng proline thường tiếp xúc với dung môi, mặc dù có chuỗi bên hoàn toàn aliphatic.
Nhiều prolines và / hoặc hydroxyprolines liên tiếp có thể tạo ra một chuỗi xoắn polyproline, cấu trúc thứ cấp chiếm ưu thế trong collagen. Quá trình hydroxyl hóa proline bằng prolyl hydroxylase (hoặc bổ sung các nhóm thế rút điện tử khác như flo) làm tăng đáng kể sự ổn định về cấu trúc của collagen. [15] Do đó, quá trình hydroxyl hóa proline là một quá trình sinh hóa quan trọng để duy trì mô liên kết của các sinh vật bậc cao. . Các bệnh nghiêm trọng như bệnh scurvy có thể xuất phát từ các khiếm khuyết trong quá trình hydroxyl hóa này, ví dụ, các đột biến của enzyme prolyl hydroxylase hoặc thiếu chất đồng yếu tố ascorbate (vitamin C) cần thiết.
Đồng phân hóa cis-trans [ chỉnh sửa ]
Liên kết peptide với proline, và với các axit amin khác N cư trú cả hai đồng phân cis và trans . Hầu hết các liên kết peptide áp dụng quá mức đồng phân trans (thường là 99,9% trong điều kiện không bị giới hạn), chủ yếu là do hydro amide ( trans đồng phân) cung cấp ít lực đẩy hơn so với C trước đó Nguyên tử hơn nguyên tử C α ( cis đồng phân). Ngược lại, các đồng phân cis và trans của liên kết peptide X-Pro (trong đó X đại diện cho bất kỳ axit amin nào) đều trải qua các cuộc đụng độ steric với sự thay thế lân cận và có sự chênh lệch năng lượng thấp hơn nhiều . Do đó, tỷ lệ của các liên kết peptide X-Pro trong đồng phân cis trong điều kiện không bị giới hạn được tăng lên đáng kể, với các phân số cis thường nằm trong khoảng 3-10%. [16] Tuy nhiên , các giá trị này phụ thuộc vào axit amin trước đó, với dư lượng Gly [17] và thơm [18] mang lại các phân số tăng của đồng phân cis . Cis phân số lên tới 40% đã được xác định cho các liên kết peptide Aromatic-Pro. [19]
Từ quan điểm động học, cis – trans đồng phân proline là một quá trình rất chậm có thể cản trở tiến trình gấp protein bằng cách bẫy một hoặc nhiều dư lượng proline quan trọng để gấp trong đồng phân không bản địa, đặc biệt là khi protein tự nhiên cần cis đồng phân. Điều này là do dư lượng proline được tổng hợp độc quyền trong ribosome dưới dạng đồng phân trans . Tất cả các sinh vật có enzyme prolyl isomerase để xúc tác quá trình đồng phân hóa này và một số vi khuẩn có các đồng phân prolyl chuyên biệt liên quan đến ribosome. Tuy nhiên, không phải tất cả các proline đều cần thiết cho việc gấp và việc gấp protein có thể tiến hành ở tốc độ bình thường mặc dù có sự tuân thủ không bản địa của nhiều liên kết peptide X-Pro.
Proline và các dẫn xuất của nó thường được sử dụng làm chất xúc tác không đối xứng trong các phản ứng sinh sản proline. Sự giảm CBS và ngưng tụ aldol xúc tác proline là những ví dụ nổi bật.
Trong sản xuất bia, protein giàu proline kết hợp với polyphenol để tạo ra khói mù (độ đục). [20]
L -Proline là một chất thẩm thấu và do đó được sử dụng nhiều ứng dụng dược phẩm, công nghệ sinh học.
Môi trường tăng trưởng được sử dụng trong nuôi cấy mô thực vật có thể được bổ sung proline. Điều này có thể làm tăng sự phát triển, có lẽ bởi vì nó giúp cây chịu đựng được những căng thẳng của nuôi cấy mô. [21] [ nguồn tốt hơn cần thiết ] Đối với vai trò của proline trong phản ứng căng thẳng của thực vật, xem § Hoạt động sinh học.
Đặc sản [ chỉnh sửa ]
Proline là một trong hai axit amin không tuân theo âm mưu Ramachandran điển hình, cùng với glycine. Do sự hình thành vòng kết nối với carbon beta, các góc ψ và about về liên kết peptide có mức độ xoay cho phép ít hơn. Kết quả là, nó thường được tìm thấy trong "lượt" của protein vì entropy tự do (ΔS) của nó không tương đối lớn so với các axit amin khác và do đó ở dạng gấp so với dạng mở ra, sự thay đổi của entropy là ít hơn. Hơn nữa, proline hiếm khi được tìm thấy trong các cấu trúc α và as vì nó sẽ làm giảm tính ổn định của các cấu trúc đó, bởi vì chuỗi bên của nó chỉ có thể tạo thành một liên kết hydro.
Ngoài ra, proline là axit amin duy nhất không tạo thành màu xanh / tím khi được phát triển bằng cách phun ninhydrin để sử dụng trong sắc ký. Proline, thay vào đó, tạo ra một màu cam / vàng.
Lịch sử [ chỉnh sửa ]
Richard Willstätter đã tổng hợp proline bằng phản ứng của muối natri của diethyl malonate với 1,3-dibromopropane vào năm 1900. Năm 1901, Hermann Emil Fischer casein và các sản phẩm phân hủy của este γ-phthalimido-propylmalonic. [22]
Tổng hợp [ chỉnh sửa ]
Proline Racoline có thể được tổng hợp từ diethyl malonate và acry .png ” src=”http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c2/DL-Proline_synth.png/500px-DL-Proline_synth.png” decoding=”async” width=”500″ height=”254″ srcset=”//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c2/DL-Proline_synth.png/750px-DL-Proline_synth.png 1.5x, //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/c/c2/DL-Proline_synth.png/1000px-DL-Proline_synth.png 2x” data-file-width=”2266″ data-file-height=”1153″/>
Xem thêm [ chỉnh sửa ]
Tài liệu tham khảo [ chỉnh sửa ]
^ Pub gạt. "Proline". pubool.ncbi.nlm.nih.gov . Lưu trữ từ bản gốc vào ngày 16 tháng 1 năm 2014 . Truy cập 8 tháng 5 2018 .
^ H.-D. Belitz; W. Grosch; P. Schieberle (2009-01-15). Hóa học thực phẩm . tr. 15. Mã số 980-3-540-69933-0. Được lưu trữ từ bản gốc vào ngày 2016-05-15.
^ Nelson, D.L., Cox, M.M., Nguyên tắc hóa sinh. NY: W.H. Freeman và công ty.
^ "Danh pháp và biểu tượng cho axit amin và peptide". Ủy ban hỗn hợp IUPAC-IUB về danh pháp hóa sinh. 1983. Lưu trữ từ bản gốc vào ngày 9 tháng 10 năm 2008 . Truy cập 5 tháng 3 2018 .
^ "Proline". Được lưu trữ từ bản gốc vào ngày 2015-11-27.
^ "proline". Từ điển di sản Mỹ của ngôn ngữ tiếng Anh, ấn bản lần thứ 4 . Lưu trữ từ bản gốc vào ngày 2015-09-15 . Đã truy xuất 2015-12-06 .
^ Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). Nguyên tắc hóa sinh (tái bản lần thứ 3). New York: W. H. Freeman. Sđd 1-57259-153-6. .
^ a b Sách thông tin về kênh ion: Kênh Ligandular Gated Báo chí học thuật. 16 tháng 11 năm 1995. Trang 126. Sê-ri 980-0-08-053519-7. Được lưu trữ từ bản gốc vào ngày 26 tháng 4 năm 2016.
^ a b Henzi V, Reichling DB, Helm SW, MacDermott AB (1992). "L-proline kích hoạt thụ thể glutamate và glycine trong tế bào thần kinh sừng lưng nuôi cấy". Mol. Dược điển . 41 (4): 793 Tiết801. PMID 1349155.
^ a b Orhan E. Arslan (7 tháng 8 năm 2014). Cơ sở thần kinh học của Thần kinh học lâm sàng, tái bản lần thứ hai . Báo chí CRC. trang 309 Cáp. Sê-ri 980-1-4398-4833-3. Được lưu trữ từ bản gốc vào ngày 14 tháng 5 năm 2016.
^ Verbruggen N, Hermans C (2008). "Tích lũy proline trong thực vật: một đánh giá". Axit amin . 35 (4): 753 Tiết759. doi: 10.1007 / s00726-008-0061-6. PMID 18379856.
^ Pavlov, Michael Y; Watts, Richard E; Tân, Trung Bình; Cornish, Virginia W; Ehrenberg, Måns; Forster, Anthony C (2010), "Sự hình thành liên kết peptide chậm bằng proline và các axit N-alkylamino khác trong bản dịch", PNAS 106 (1): 50 xăng54, doi: 10.1073 / pnas.0809211106, PMC 2629218 PMID 19104062 .
^ Buskirk, Allen R.; Màu xanh lá cây, Rachel (2013). "Bắt quá khứ tạm dừng". Khoa học . 339 (6115): 38 Từ39. doi: 10.1126 / khoa học.1233338. PMC 3955122 . PMID 23288527. Được lưu trữ từ bản gốc vào ngày 2014-04-15.
^ Morris, Anne (1992). "Chất lượng hóa học của tọa độ cấu trúc protein". Protein: Cấu trúc, chức năng và tin sinh học . 12 (4): 345 Linh364. doi: 10.1002 / prot.340120407. PMID 1579569.
^ Szpak, Paul (2011). "Hóa học xương cá và cơ sở hạ tầng siêu âm: những tác động đối với phân tích đồng vị ổn định và đồng vị ổn định". Tạp chí Khoa học khảo cổ . 38 (12): 3358 Tiết3372. doi: 10.1016 / j.jas.2011.07.022. Được lưu trữ từ bản gốc vào ngày 2012-01-18.
^ Alderson, T.R.; Lee, J.H.; Charlier, C.; Ying, J. & Bax, A. (2017). "Tuyên truyền cho sự hình thành cis-proline trong protein chưa được mở". ChemBioChem . 19 (1): 37 Kết42. doi: 10.1002 / cbic.201700548. PMC 5977977 . PMID 29064600.
^ Sarkar, S.K.; Trẻ, P.E.; Sullivan, C.E. & Torchia, D.A. (1984). "Phát hiện liên kết peptide cis và trans X-Pro trong protein bằng 13C NMR: Ứng dụng vào collagen" (PDF) . Kỷ yếu của Viện Hàn lâm Khoa học Quốc gia Hoa Kỳ . 81 (15): 4800 Tiết4804. doi: 10.1073 / pnas.81.15.4800. PMC 391578 . PMID 6589627. Được lưu trữ từ bản gốc vào ngày 2018-05-08 . Truy cập 27 tháng 11, 2017 .
^ Thomas, K.M.; Naduthambi, D. & Zondlo, N.J. (2006). "Điều khiển điện tử của Amide cis − trans Isomeism thông qua tương tác thơm Prolyl". Tạp chí của Hiệp hội Hóa học Hoa Kỳ . 128 (7): 2216 Tiết2217. doi: 10.1021 / ja057901y. PMID 16478167.
^ Gustafson, C.L.; Phân tích, N.C.; Asimgil, H.; et al. (2017). "Một chuyển đổi hình dạng chậm trong miền giao dịch BMAL1 điều chỉnh nhịp sinh học". Tế bào phân tử . 66 (4): 447 Tất cả.457. doi: 10.1016 / j.molcel.2017.04.011. PMC 5484534 . PMID 28506462 . Truy cập 29 tháng 11, 2017 . CS1 duy trì: Sử dụng rõ ràng et et. (liên kết)
^ K.J. Siebert, "Haze and Bọt", "Bản sao lưu trữ". Lưu trữ từ bản gốc vào ngày 2010-07-11 . Truy xuất 2010-07-13 . CS1 duy trì: Bản sao lưu trữ dưới dạng tiêu đề (liên kết) Truy cập ngày 12 tháng 7 năm 2010
^ Pazuki, A; Asghari, J; Sohani, M; Pessarakli, M & Aflaki, F (2015). "Tác động của một số nguồn nitơ hữu cơ và kháng sinh đối với sự phát triển của mô sẹo của cây Indica". Tạp chí Dinh dưỡng Thực vật . 38 (8): 1231 Ảo1240. doi: 10.1080 / 01904167.2014.983118.
^ R.H.A. Plimmer (1912) [1908]R.H.A. Plimmer & F.G. Hopkins, ed., Thành phần hóa học của protein Chuyên khảo về hóa sinh, Phần I. Phân tích (tái bản lần 2), London: Longmans, Green and Co., p. 130 đã truy xuất ngày 20 tháng 9, 2010
^ Vogel, Hóa học hữu cơ thực tế Phiên bản thứ 5
Đọc thêm ]
Balbach, J.; Schmid, FX (2000), "Đồng phân proline và xúc tác của nó trong quá trình gấp protein", trong Pain, RH, Các cơ chế của protein Folding (tái bản lần thứ 2), Nhà xuất bản Đại học Oxford, trang 212 980-0-19-963788-1 .
Để có cái nhìn tổng quan về khoa học về rối loạn chuyển hóa proline và hydroxyproline, người ta có thể tham khảo chương 81 của OMMBID Charles Scriver, Beaudet, AL, Valle, D., Sly, WS, Vogelstein, B., Trẻ em, B., Kinzler, KW (Truy cập 2007). Các cơ sở chuyển hóa và phân tử trực tuyến của bệnh di truyền. New York: McGraw-Hill. – Tóm tắt 255 chương, toàn văn qua nhiều trường đại học. Ngoài ra còn có blog OMMBID.
Liên kết ngoài [ chỉnh sửa ]
Receptor (ligands)
GlyR
Bộ điều biến tích cực: clorobanol
Chlormethiazole
D12-116
Dihydropyridines (vd, nicardipine) ] Ivermectin
Ketamine, ] Tetrahydrocannabinol
Triclofos
Tropeines (ví dụ: atropine, bemeetron, c ocaine, LY-278584, tropisetron, zatosetron)
Các chất bay hơi / khí (ví dụ, chloral hydrate, chloroform, desflurane, diethyl ether (ether), enflurane, halothane, isoflurane, methoxyurururururururururururat trichloroetylen) 19659191] Brucine
