Vinculin – Wikipedia

Posted on by lordneo

VCL
Protein VCL PDB 1qkr.png
Các cấu trúc có sẵn
PDB Tìm kiếm chỉnh hình: PDBe RCSB

]

Vinculin là một protein hình cầu có kích thước khoảng 115 x 85 x 65 angstroms ở kích thước tuyến tính.

Trong các tế bào động vật có vú, vinculin là một protein tế bào màng tế bào. tham gia vào liên kết các phân tử kết dính integrin với cytoskeleton actin. Vinculin là một protein tế bào liên kết với các mối nối tế bào và ma trận tế bào, nơi nó được cho là hoạt động như một trong một số protein tương tác liên quan đến việc neo F-actin vào màng.

Được phát hiện độc lập bởi Benny Geiger [5] và Keith Burridge, [6] trình tự của nó tương tự 20% -30% với α-catenin, phục vụ một chức năng tương tự.

Liên kết xen kẽ với Talin hoặc α-actinin, hình dạng của vinculin và do đó, các thuộc tính ràng buộc của nó bị thay đổi. Gen vinculin xảy ra như một bản sao duy nhất và dường như không có liên quan chặt chẽ để tiếp quản các chức năng khi không có mặt. Biến thể mối nối của nó metavinculin (xem bên dưới) cũng cần vinculin để dị hóa và hoạt động theo kiểu phụ thuộc.

Cấu trúc [ chỉnh sửa ]

Vinculin là protein tế bào tế bào 117 kDa với 1066 axit amin. Protein chứa miền N-terminal có tính axit và miền C cơ bản được phân tách bằng phân đoạn giữa giàu proline. Vinculin bao gồm một miền đầu hình cầu có chứa các vị trí gắn kết với Talin và α-actinin cũng như một trang web phosphoryl hóa tyrosine, trong khi vùng đuôi chứa các vị trí liên kết cho F-actin, paxillin và lipid. [7] ]

Về cơ bản, có một đầu N-amino axit 835, được chia thành bốn miền. Điều này được liên kết với đuôi C với một vùng liên kết.

Phát hiện gần đây về cấu trúc 3D làm sáng tỏ cách thức protein này điều chỉnh hình dạng của nó để thực hiện một loạt các chức năng. Ví dụ, vinculin có thể điều khiển chuyển động của tế bào bằng cách thay đổi hình dạng của nó từ hoạt động sang không hoạt động. Khi ở trạng thái ‘không hoạt động, cấu trúc vinculin của nó được đặc trưng bởi sự tương tác giữa các miền đầu và đuôi của nó. Và, khi chuyển đổi sang dạng ‘hoạt động, chẳng hạn như khi Talin kích hoạt liên kết, tương tác nội phân tử giữa đuôi và đầu bị cắt đứt. Nói cách khác, khi các vị trí liên kết của Talin (VBS) của các chuỗi xoắn ốc liên kết với cấu trúc bó xoắn ốc trong miền đầu của vinculin, 'chuyển đổi bó xoắn ốc' được bắt đầu, dẫn đến việc sắp xếp lại các chuỗi xoắn ốc (α1- α- 4), dẫn đến một cấu trúc bó năm xoắn ốc hoàn toàn mới. Chức năng này cũng mở rộng đến các tế bào ung thư, và điều chỉnh sự di chuyển và tăng sinh ung thư của chúng đến các bộ phận khác của cơ thể. . Vinculin có liên quan đến sự kết dính khu trú và các mối nối kết dính, đó là những phức hợp tạo ra các sợi Actin và các liên kết chéo giữa môi trường bên ngoài, màng plasma và cytoskeleton. [8] Phức hợp ở đầu mối bao gồm một số protein như vinculin, α- actin, paxillin và Talin, ở mặt nội bào của màng sinh chất.

Nói một cách cụ thể hơn, amino-terminator của vinculin liên kết với Talin, do đó, liên kết với integ-integrins, và carboxy-terminator liên kết với actin, phospholipids và paxillin tạo thành homodimers. Sự gắn kết của vinculin với Talin và actin được điều chỉnh bởi polyphosphoinositide và bị ức chế bởi phospholipid có tính axit. Sau đó, phức hợp dùng để neo các sợi Actin vào màng và do đó, giúp củng cố lực trên Talin trong các chất kết dính tiêu điểm. [9] [10]

Mất vinculin tác động đến một loạt các chức năng tế bào; nó phá vỡ sự hình thành của phức hợp, và ngăn chặn sự kết dính và lan rộng của tế bào. Sự vắng mặt của protein chứng tỏ sự giảm lan rộng của các tế bào, kèm theo sự hình thành sợi gây căng thẳng, hình thành ít sự kết dính khu trú và ức chế sự mở rộng lamellipodia. [7] Người ta phát hiện ra rằng các tế bào thiếu vinculin có sự phát triển của tế bào. chậm hơn, cũng như filmaia và lamellipoida kém ổn định hơn loại hoang dã. Dựa trên nghiên cứu, người ta đã đưa ra giả thuyết rằng việc thiếu vinculin có thể làm giảm sự kết dính của tế bào bằng cách ức chế sự kết dính của tiêu điểm và ngăn ngừa sự trùng hợp Actin. Mặt khác, sự biểu hiện quá mức của vinculin có thể khôi phục sự kết dính và lan rộng bằng cách thúc đẩy việc tuyển dụng các protein tế bào vào phức hợp bám dính tại vị trí gắn integrin. [9] Khả năng tương tác với các integrin của Vinculin ở đầu mối xuất hiện. quan trọng để kiểm soát cơ học tế bào, lan rộng tế bào và hình thành lamellipodia. Do đó, vinculin dường như đóng một vai trò quan trọng trong việc kiểm soát hình dạng dựa trên khả năng điều chỉnh cấu trúc và chức năng bám dính của tiêu điểm.

Kích hoạt [ chỉnh sửa ]

Vinculin có mặt ở trạng thái cân bằng giữa trạng thái hoạt động và không hoạt động. [11] Trạng thái hoạt động được kích hoạt khi liên kết với đối tác được chỉ định. Những thay đổi này xảy ra khi vinculin tương tác với các điểm bám dính tiêu điểm mà nó liên kết với. Khi vinculin tồn tại ở dạng không hoạt động, protein được chỉ định vào tế bào chất không giống như các điểm bám dính tiêu điểm bị ràng buộc từ trạng thái hoạt động. Talin phân tử được cho là chất khởi đầu chính của hoạt hóa vinculin do sự hiện diện của nó trong các phức hợp đầu mối. Mô hình tổ hợp của vinculin nói rằng α-actinin hoặc Talin có thể kích hoạt vinculin một mình hoặc với sự hỗ trợ của PIP2 hoặc actin. Quá trình kích hoạt này diễn ra bằng cách tách kết nối đầu-đuôi trong vinculin không hoạt động. [11]

Trang web ràng buộc [ chỉnh sửa ]

VBS
PDB 1rkc EBI.jpg

vinculin đầu (1-258) phức tạp với vị trí gắn kết vinculin 3 của Talin (dư lượng 1944-1969)

Số nhận dạng
Biểu tượng VBS
Pfam PF08913
InterPro [9909067] Các vị trí gắn kết của Vinculin chủ yếu được tìm thấy trong các phân tử giống như Talin và Talin, cho phép liên kết vinculin với Talin, ổn định các mối nối ma trận tế bào qua trung gian integrin. Talin, lần lượt, liên kết các integrins với cytoskeleton Actin. Trình tự đồng thuận cho các trang web ràng buộc Vinculin là LxxAAxxVAxxVxxLIxxA, với dự đoán cấu trúc thứ cấp của bốn vòng xoắn ốc lưỡng tính. Các dư lượng kỵ nước xác định VBS là chính chúng 'bị che lấp' và được chôn trong lõi của một loạt các bó xoắn ốc tạo nên thanh Talin. [12]

Các biến thể Splice [ chỉnh sửa ]

] Các cơ trơn và cơ xương (và có thể ở mức độ thấp hơn trong cơ tim) trong trạng thái co-express (hợp đồng) khác biệt của chúng (cùng với vinculin) một biến thể mối nối mang thêm một exon trong vùng mã hóa 3 ,, do đó mã hóa một isoform dài hơn meta-vinculin (meta VCL) có trọng lượng phân tử ~ 150KD – một loại protein mà sự tồn tại của nó đã được biết đến từ những năm 1980. [13] Dịch exon thêm gây ra axit 68 đến 79-amino chèn nhiều axit giữa các vòng xoắn I và II trong miền đuôi C. Đột biến trong vùng chèn tương quan với bệnh cơ tim giãn vô căn do di truyền. [14]

Độ dài của chèn trong metavinculin là 68 AA ở động vật có vú và 79 ở ếch. [15] người đàn ông, gà và ếch, và tìm thấy phần chèn là lưỡng cực: biến phần thứ nhất và phần thứ hai được bảo tồn cao. Cả hai đồng phân vinculin cùng nằm trong các cấu trúc kết dính cơ bắp, chẳng hạn như các mảng dày đặc trong các cơ trơn, các đĩa xen kẽ trong các tế bào cơ tim và các chi phí trong các cơ xương. [16] Vùng đuôi của Metavinculin có ái lực thấp hơn so với đầu đuôi. Trong trường hợp metavinculin, việc tháo vòng kẹp tóc kỵ nước đầu C của miền đuôi bị suy yếu do các điện tích âm của chèn 68 axit amin, do đó cần phải có isoform hoạt hóa phospholipid thường xuyên của vinculin để kích hoạt đầy đủ phân tử metavinculin.

Tương tác [ chỉnh sửa ]

Vinculin đã được hiển thị để tương tác với:

Trong các trường hợp phát triển quá mức vi khuẩn đường ruột nhỏ được biểu hiện dưới dạng triệu chứng IBS, các kháng thể chống cdtb đã được xác định là ảnh hưởng đến chức năng vinculin, cần thiết trong nhu động ruột. [23]

Tài liệu tham khảo

  1. ^ a b c GRCh38: Makeembl phát hành 89: ENSG000000 19659091] ^ a b c GRCm38: Makeembl phát hành 89: ENSMUS ] ^ "Tài liệu tham khảo PubMed của con người:".
  2. ^ "Tài liệu tham khảo PubMed của chuột:".
  3. ^ Geiger B (tháng 9 năm 1979). "Một protein 130K từ mề gà: nội địa hóa của nó ở phần cuối của các bó vi sợi trong tế bào gà nuôi cấy". Tế bào . 18 (1): 193 Chân205. doi: 10.1016 / 0092-8674 (79) 90368-4. PMID 574428.
  4. ^ Burridge K, Feramisco JR (tháng 3 năm 1980). "Vi tiêm và nội địa hóa một protein 130K trong các nguyên bào sợi sống: mối quan hệ với Actin và fibronectin". Tế bào . 19 (3): 587 Điêu95. doi: 10.1016 / s0092-8674 (80) 80035-3. PMID 6988083.
  5. ^ a b Goldmann WH, Ingber DE (tháng 1/2002). "Protein vinculin nguyên vẹn là cần thiết để kiểm soát hình dạng tế bào, cơ học tế bào và hình thành lamellipodia phụ thuộc vào chủng tộc". Truyền thông nghiên cứu sinh hóa và sinh lý . 290 (2): 749 Từ55. doi: 10.1006 / bbrc.2001.6243. PMID 11785963.
  6. ^ Xu W, Baribault H, Adamson ED (tháng 1 năm 1998). "Loại bỏ Vinculin dẫn đến khiếm khuyết tim và não trong quá trình phát triển phôi thai". Phát triển . 125 (2): 327 Vỏ37. PMID 9486805.
  7. ^ a b Ezzell RM, Goldmann WH, Wang N, Parashurama N, Parasharama N, Parasharama ). "Vinculin thúc đẩy sự lan rộng của tế bào bằng cách tích hợp cơ học với các tế bào học". Nghiên cứu tế bào thí nghiệm . 231 (1): 14 Chân26. doi: 10.1006 / excr.1996.3451. PMID 9056408.
  8. ^ Kumar A, Ouyang M, Van den Dries K, McGhee EJ, Tanaka K, Anderson MD, Groisman A, Goult BT, Anderson KI, Schwartz MA (tháng 5 năm 2016). "Cảm biến căng thẳng Talin cho thấy các tính năng mới của truyền lực bám dính và độ nhạy cơ học". Tạp chí Sinh học tế bào . 213 (3): 371 Tiết83. doi: 10.1083 / jcb.201510012. PMC 4862330 . PMID 27161398.
  9. ^ a b Borgon RA, Vonrhein C, Bricogne G, Bois PR, Izard "Cấu trúc tinh thể của vinculin của con người". Cấu trúc . 12 (7): 1189 Điêu97. doi: 10.1016 / j.str.2004.05.009. PMID 15242595.
  10. ^ Gingras AR, Vogel KP, Steinhoff HJ, Ziegler WH, Patel B, Emsley J, Critchley DR, Roberts GC, Barsukov IL (tháng 2 năm 2006). "Đặc tính cấu trúc và năng động của một vị trí gắn vinculin trong thanh Talin". Hóa sinh . 45 (6): 1805 Tiết17. doi: 10.1021 / bi052136l. PMID 16460027.
  11. ^ Feramisco JR, Smart JE, Burridge K, Helfman DM, Thomas GP (tháng 9 năm 1982). "Sự tồn tại của vinculin và protein giống vinculin có trọng lượng phân tử cao hơn trong cơ trơn". Tạp chí Hóa học sinh học . 257 (18): 11024 Điêu31. PMID 6809764.
  12. ^ Witt S, Zieseniss A, Fock U, Jockusch BM, Illenberger S (tháng 7 năm 2004). "Phân tích sinh hóa so sánh cho thấy rằng vinculin và metavinculin hợp tác trong các vị trí bám dính cơ bắp". Tạp chí Hóa học sinh học . 279 (30): 31533 Tiết43. doi: 10.1074 / jbc.M314245200. PMID 15159399.
  13. ^ Strasser P, Gimona M, Herzog M, Geiger B, JV nhỏ (tháng 2 năm 1993). "Các vùng biến đổi và không đổi trong đầu C của vinculin và metavinculin. Nhân bản và biểu hiện các mảnh vỡ ở E. coli". Thư FEBS . 317 (3): 189 Bóng94. doi: 10.1016 / 0014-5793 (93) 81274-4. PMID 8425604.
  14. ^ Belkin AM, Ornatsky OI, Glukhova MA, Koteliansky VE (tháng 8 năm 1988). "Miễn dịch hóa meta-vinculin trong cơ trơn và cơ tim của con người". Tạp chí Sinh học tế bào . 107 (2): 545 Tiết53. doi: 10.1083 / jcb.107.2.545. PMC 2115213 . PMID 3138246.
  15. ^ Hazan RB, Kang L, Roe S, Borgen PI, Rimm DL (tháng 12 năm 1997). "Vinculin được liên kết với phức hợp bám dính E-cadherin". Tạp chí Hóa học sinh học . 272 (51): 32448 Tiết53. doi: 10.1074 / jbc.272.51.32448. PMID 9405455.
  16. ^ Hazan RB, Norton L (tháng 4 năm 1998). "Các thụ thể của yếu tố tăng trưởng biểu bì điều chỉnh sự tương tác của E-cadherin với các tế bào actin cytoskeleton". Tạp chí Hóa học sinh học . 273 (15): 9078 Từ84. doi: 10.1074 / jbc.273.15.9078. PMID 9535896.
  17. ^ Turner CE, Brown MC, Perrotta JA, Riedy MC, Nikolopoulos SN, McDonald AR, Bagrodia S, Thomas S, Leventhal PS (tháng 5 năm 1999). "Mô-đun LD4 Paxillin liên kết PAK và PIX thông qua lặp lại ankyrin mới 95-kD, protein ARF-GAP: Một vai trò trong việc tái cấu trúc tế bào". Tạp chí Sinh học tế bào . 145 (4): 851 Ảo63. doi: 10.1083 / jcb.145.4.851. PMC 2133183 . PMID 10330411.
  18. ^ Mazaki Y, Hashimoto S, Sabe H (tháng 3 năm 1997). "Tế bào đơn bào và tế bào ung thư biểu hiện các đồng phân paxillin mới có tính chất liên kết khác nhau với protein kết dính tập trung". Tạp chí Hóa học sinh học . 272 (11): 7437 Tiết44. doi: 10.1074 / jbc.272.11.7437. PMID 9054445.
  19. ^ Brown MC, Perrotta JA, Turner CE (tháng 11 năm 1996). "Xác định LIM3 là yếu tố quyết định chính của nội địa hóa bám dính paxillin và đặc tính của một mô típ mới trên paxillin chỉ đạo vinculin và liên kết kinase bám dính tiêu điểm". Tạp chí Sinh học tế bào . 135 (4): 1109 Từ23. doi: 10.1083 / jcb.135.4.1109. PMC 2133378 . PMID 8922390.
  20. ^ Mandai K, Nak Biếni H, Satoh A, Takahashi K, Satoh K, Nishioka H, ​​Mizoguchi A, Takai Y (tháng 3 năm 1999). "Ponsin / SH3P12: một protein liên kết l-afadin- và vinculin được định vị tại các điểm nối giữa tế bào và tế bào và ma trận tế bào". Tạp chí Sinh học tế bào . 144 (5): 1001 Ảo17. doi: 10.1083 / jcb.144.5.1001. PMC 2148189 . PMID 10085297.
  21. ^ Pimentel M, Morales W, Pokkunuri V, Brikos C, Kim SM, Kim SE, Triantafyllou K, Weitsman S, Marsh Z, Marsh E, Chua KS, Srinivasan C (tháng 5 năm 2015). "Tự miễn dịch liên kết Vinculin với sinh lý bệnh của thay đổi chức năng mãn tính sau thay đổi Campylobacter jejuni trong mô hình chuột". Bệnh tiêu hóa và khoa học . 60 (5): 1195 Tiết205. doi: 10.1007 / s10620-014-3435-5. PMID 25424202.

Đọc thêm [ chỉnh sửa ]

  • Critchley DR (tháng 11 năm 2004). "Các protein tế bào Talin và vinculin trong sự kết dính qua trung gian integrin". Giao dịch xã hội hóa sinh . 32 (Pt 5): 831 Cách6. doi: 10.1042 / BST0320831. PMID 15494027.
  • Koteliansky VE, Ogryzko EP, Zhidkova NI, Weller PA, Critchley DR, Wrapsompernolle K, Vandekerckhove J, Strasser P, Way M, Gimona M (tháng 3 năm 1992). "Một exon bổ sung trong gen vinculin của con người đặc biệt mã hóa peptide khác biệt đặc hiệu meta-vinculin. So sánh giữa các loài cho thấy các họa tiết biến đổi và được bảo tồn trong phần chèn meta-vinculin". Tạp chí hóa sinh châu Âu . 204 (2): 767 Điêu72. doi: 10.111 / j.1432-1033.1992.tb16692.x. PMID 1339348.
  • Mulligan LM, Gardner E, Telenius H, Ponder BA (tháng 8 năm 1992). "Các kỹ thuật vật lý và di truyền bổ sung lập bản đồ gen vinculin (VCL) trên nhiễm sắc thể 10q". Genomics . 13 (4): 1347 Ảo9. doi: 10.1016 / 0888-7543 (92) 90066-2. PMID 1505973.
  • Weller PA, Ogryzko EP, Corben EB, Zhidkova NI, Patel B, Price GJ, Spurr NK, Koteliansky VE, Critchley DR (tháng 8 năm 1990). "Hoàn thành trình tự vinculin của con người và gán gen cho nhiễm sắc thể 10". Kỷ yếu của Viện Hàn lâm Khoa học Quốc gia Hoa Kỳ . 87 (15): 5667 217171. doi: 10.1073 / pnas.87.15.5667. PMC 54388 . PMID 2116004.
  • Turner CE, Burridge K (tháng 6 năm 1989). "Phát hiện metavinculin trong tiểu cầu người bằng cách sử dụng xét nghiệm lớp phủ Talin đã được sửa đổi". Tạp chí sinh học tế bào châu Âu . 49 (1): 202 Ảo6. PMID 2503380.
  • Turner CE, Miller JT (tháng 6 năm 1994). "Chuỗi chính của paxillin chứa các họa tiết ràng buộc miền SH2 và SH3 giả định và nhiều miền LIM: xác định vùng liên kết vinculin và pp125Fak". Tạp chí khoa học tế bào . 107 (Pt 6) (6): 1583 Mạnh91. PMID 7525621.
  • Salgia R, Li JL, Lo SH, Brunkhorst B, Kansas GS, Sobhany ES, Sun Y, Pisick E, Hallek M, Ernst T (tháng 3 năm 1995). "Nhân bản phân tử của paxillin ở người, một protein bám dính đầu mối được phosphoryl hóa bởi P210BCR / ABL". Tạp chí Hóa học sinh học . 270 (10): 5039 Tiết47. doi: 10.1074 / jbc.270.10.5039. PMID 7534286.
  • Adams MD, Kerlavage AR, Fleischmann RD, Fuldner RA, Bult CJ, Lee NH, Kirkness EF, Weinstock KG, Gocayne JD, White O (tháng 9 năm 1995). "Đánh giá ban đầu về sự đa dạng và biểu hiện gen của con người dựa trên 83 triệu nucleotide của trình tự cDNA" (PDF) . Thiên nhiên . 377 (6547 SUP): 3 Tắt174. PMID 7566098.
  • Hagmann J (tháng 4 năm 1993). "Sự hình thành mô hình và sự lưu truyền trong tế bào của tiểu cầu của con người". Kỷ yếu của Viện Hàn lâm Khoa học Quốc gia Hoa Kỳ . 90 (8): 3280 Từ3. doi: 10.1073 / pnas.8.8.3280. PMC 46283 . PMID 7682697.
  • Johnson RP, Craig SW (tháng 1 năm 1995). "Trang web liên kết F-actin bị che dấu bởi sự liên kết nội phân tử của miền đầu và đuôi vinculin". Thiên nhiên . 373 (6511): 261 cạn4. doi: 10.1038 / 373261a0. PMID 7816144.
  • Hirsch MS, Luật LY, Trinkaus-Randall V, Svoboda KK (1995). "Sự phân phối nội bào của vinculin và integrin alpha 2 trong các tế bào biểu mô và tế bào sụn". Quét . 16 (5): 275 Từ84. doi: 10.1002 / sca.4950160306. PMID 7994488.
  • Fausser JL, Ungewickell E, Ruch JV, Lesot H (tháng 10 năm 1993). "Tương tác của vinculin với chuỗi nặng clathrin". Tạp chí hóa sinh . 114 (4): 498. doi: 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a124206. PMID 8276759.
  • Moiseyeva EP, Weller PA, Zhidkova NI, Corben EB, Patel B, Jasinska I, Koteliansky VE, Critchley DR (tháng 2 năm 1993). "Tổ chức gen người mã hóa protein vinculin protein tế bào và trình tự của chất kích thích vinculin". Tạp chí Hóa học sinh học . 268 (6): 4318 Tiết25. PMID 8440716.
  • Yoshida M, Westlin WF, Wang N, Ingber DE, Rosenzweig A, Resnick N, Gimbrone MA (tháng 4 năm 1996). "Sự kết dính của bạch cầu với nội mô mạch máu gây ra liên kết E-selectin với các tế bào actin cytoskeleton". Tạp chí Sinh học tế bào . 133 (2): 445 2155. doi: 10.1083 / jcb.133.2.445. PMC 2120789 . PMID 8609175.
  • Scott GA, Liang H, Cassidy LL (tháng 8 năm 1995). "Điều hòa phát triển biểu hiện protein tiếp xúc khu trú trong tế bào melanocytes ở người". Nghiên cứu tế bào sắc tố . 8 (4): 221 Ảo8. doi: 10.111 / j.1600-0749.1995.tb00667.x. PMID 8610074.
  • Deroanne CF, Colige AC, Nusgens BV, Lapiere CM (tháng 5 năm 1996). "Điều chế biểu hiện và lắp ráp vinculin trong quá trình hình thành mạch máu do collagen in vitro và sự đảo ngược của nó". Nghiên cứu tế bào thí nghiệm . 224 (2): 215 Từ23. doi: 10.1006 / excr.1996.0131. PMID 8612698.
  • Maeda M, Chủ E, Lowes B, Valent S, Bies RD (tháng 1 năm 1997). "Bệnh cơ tim giãn liên quan đến sự thiếu hụt protein metavinculin protein tế bào". Lưu hành . 95 (1): 17 Tái20. doi: 10.1161 / 01.cir.95.1.17. PMID 8994410.
  • Mazaki Y, Hashimoto S, Sabe H (tháng 3 năm 1997). "Tế bào đơn bào và tế bào ung thư biểu hiện các đồng phân paxillin mới có tính chất liên kết khác nhau với protein kết dính tập trung". Tạp chí Hóa học sinh học . 272 (11): 7437 Tiết44. doi: 10.1074 / jbc.272.11.7437. PMID 9054445.
  • Hazan RB, Kang L, Roe S, Borgen PI, Rimm DL (tháng 12 năm 1997). "Vinculin được liên kết với phức hợp bám dính E-cadherin". Tạp chí Hóa học sinh học . 272 (51): 32448 Tiết53. doi: 10.1074 / jbc.272.51.32448. PMID 9405455.
  • Hazan RB, Norton L (tháng 4 năm 1998). "Các thụ thể của yếu tố tăng trưởng biểu bì điều chỉnh sự tương tác của E-cadherin với các tế bào actin cytoskeleton". Tạp chí Hóa học sinh học . 273 (15): 9078 Từ84. doi: 10.1074 / jbc.273.15.9078. PMID 9535896.